Proteomic analysis of ubiquitination substrates reveals a CTLH E3 ligase complex-dependent regulation of glycolysis.

Maitland, Matthew E R; Kuljanin, Miljan; Wang, Xu; Lajoie, Gilles A; Schild-Poulter, Caroline

Maitland, Matthew E R; Kuljanin, Miljan; Wang, Xu; Lajoie, Gilles A; Schild-Poulter, Caroline.

Afiliação

Maitland MER; Robarts Research Institute, Schulich School of Medicine & Dentistry, Western University, London, ON, Canada.
Kuljanin M; Department of Biochemistry, Schulich School of Medicine & Dentistry, Western University, London, ON, Canada.
Wang X; Don Rix Protein Identification Facility, Schulich School of Medicine & Dentistry, Western University, London, ON, Canada.
Lajoie GA; Department of Biochemistry, Schulich School of Medicine & Dentistry, Western University, London, ON, Canada.
Schild-Poulter C; Don Rix Protein Identification Facility, Schulich School of Medicine & Dentistry, Western University, London, ON, Canada.

FASEB J ; 35(9): e21825, 2021 09.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-34383978

Assuntos

Glicólise/fisiologia; Ubiquitina-Proteína Ligases/metabolismo; Ubiquitinação/fisiologia; Animais; Linhagem Celular Tumoral; Células HeLa; Humanos; L-Lactato Desidrogenase/metabolismo; Camundongos; Proteômica/métodos; Especificidade por Substrato; Ubiquitina/metabolismo

Palavras-chave

CTLH complex; LDHA; PKM; glycolysis; ubiquitination

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Ubiquitina-Proteína Ligases / Ubiquitinação / Glicólise Tipo de estudo: Prognostic_studies Limite: Animals / Humans Idioma: En Revista: FASEB J Assunto da revista: BIOLOGIA / FISIOLOGIA Ano de publicação: 2021 Tipo de documento: Article País de afiliação: Canadá

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