Detalles de la búsqueda
1.
Uniform [13C,15N]-labeled and glycosylated IgG1 Fc expressed in Saccharomyces cerevisiae.
J Biomol NMR
; 78(1): 9-18, 2024 Mar.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37989910
2.
A comprehensive assessment of selective amino acid 15N-labeling in human embryonic kidney 293 cells for NMR spectroscopy.
J Biomol NMR
; 78(2): 125-132, 2024 Jun.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38407675
3.
The weaker-binding Fc γ receptor IIIa F158 allotype retains sensitivity to N-glycan composition and exhibits a destabilized antibody-binding interface.
J Biol Chem
; 298(9): 102329, 2022 09.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-35921896
4.
Macrophage N-glycan processing inhibits antibody-dependent cellular phagocytosis.
Glycobiology
; 33(12): 1182-1192, 2023 Dec 30.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37792857
5.
Inhibiting N-glycan processing increases the antibody binding affinity and effector function of human natural killer cells.
Immunology
; 170(2): 202-213, 2023 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37218360
6.
Fc γ receptor compositional heterogeneity: Considerations for immunotherapy development.
J Biol Chem
; 296: 100057, 2021.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33172893
7.
Fc γ receptor IIIa/CD16a processing correlates with the expression of glycan-related genes in human natural killer cells.
J Biol Chem
; 296: 100183, 2021.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33310702
8.
Metabolic15N labeling of the N-glycosylated immunoglobulin G1 Fc with an engineered Saccharomyces cerevisiae strain.
J Biomol NMR
; 76(4): 95-105, 2022 Aug.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35802275
9.
Site-specific N-glycan Analysis of Antibody-binding Fc γ Receptors from Primary Human Monocytes.
Mol Cell Proteomics
; 19(2): 362-374, 2020 02.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31888963
10.
Primary Human Natural Killer Cells Retain Proinflammatory IgG1 at the Cell Surface and Express CD16a Glycoforms with Donor-dependent Variability.
Mol Cell Proteomics
; 18(11): 2178-2190, 2019 11.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31467031
11.
A synopsis of recent developments defining how N-glycosylation impacts immunoglobulin G structure and function.
Glycobiology
; 30(4): 214-225, 2020 03 20.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31822882
12.
Allotype-specific processing of the CD16a N45-glycan from primary human natural killer cells and monocytes.
Glycobiology
; 30(7): 427-432, 2020 07 20.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31967297
13.
CD16a with oligomannose-type N-glycans is the only "low-affinity" Fc γ receptor that binds the IgG crystallizable fragment with high affinity in vitro.
J Biol Chem
; 293(43): 16842-16850, 2018 10 26.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30213862
14.
A single amino acid distorts the Fc γ receptor IIIb/CD16b structure upon binding immunoglobulin G1 and reduces affinity relative to CD16a.
J Biol Chem
; 293(51): 19899-19908, 2018 12 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30361439
15.
Restricted processing of CD16a/Fc γ receptor IIIa N-glycans from primary human NK cells impacts structure and function.
J Biol Chem
; 293(10): 3477-3489, 2018 03 09.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29330305
16.
Acyl-coenzyme A:(holo-acyl carrier protein) transacylase enzymes as templates for engineering.
Appl Microbiol Biotechnol
; 102(15): 6333-6341, 2018 Aug.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29858956
17.
Carbohydrate-Polypeptide Contacts in the Antibody Receptor CD16A Identified through Solution NMR Spectroscopy.
Biochemistry
; 56(25): 3174-3177, 2017 06 27.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28613884
18.
Direct Characterization of the Maize Starch Synthase IIa Product Shows Maltodextrin Elongation Occurs at the Non-reducing End.
J Biol Chem
; 291(48): 24951-24960, 2016 Nov 25.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27733678
19.
The R117A variant of the Escherichia coli transacylase FabD synthesizes novel acyl-(acyl carrier proteins).
Appl Microbiol Biotechnol
; 101(23-24): 8431-8441, 2017 Dec.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-29075826
20.
An encodable lanthanide binding tag with reduced size and flexibility for measuring residual dipolar couplings and pseudocontact shifts in large proteins.
J Biomol NMR
; 64(1): 75-85, 2016 Jan.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-26728077