Detalles de la búsqueda
1.
Structural Basis for Helicase-Polymerase Coupling in the SARS-CoV-2 Replication-Transcription Complex.
Cell
; 182(6): 1560-1573.e13, 2020 09 17.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32783916
2.
An ensemble of interconverting conformations of the elemental paused transcription complex creates regulatory options.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 120(8): e2215945120, 2023 02 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36795753
3.
Structural basis for backtracking by the SARS-CoV-2 replication-transcription complex.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 118(19)2021 05 11.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33883267
4.
Ensemble cryo-EM reveals conformational states of the nsp13 helicase in the SARS-CoV-2 helicase replication-transcription complex.
Nat Struct Mol Biol
; 29(3): 250-260, 2022 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35260847
5.
Structural basis for transcription complex disruption by the Mfd translocase.
Elife
; 102021 01 22.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33480355
6.
Native Mass Spectrometry-Based Screening for Optimal Sample Preparation in Single-Particle Cryo-EM.
Structure
; 29(2): 186-195.e6, 2021 02 04.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33217329
7.
Structural basis for backtracking by the SARS-CoV-2 replication-transcription complex.
bioRxiv
; 2021 Mar 14.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33758867
8.
Structural basis for helicase-polymerase coupling in the SARS-CoV-2 replication-transcription complex.
bioRxiv
; 2020 Jul 13.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32676607
9.
Transient CHO expression platform for robust antibody production and its enhanced N-glycan sialylation on therapeutic glycoproteins.
Biotechnol Prog
; 35(1): e2724, 2019 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30299005
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