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1.
Small molecules disaggregate alpha-synuclein and prevent seeding from patient brain-derived fibrils.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 120(7): e2217835120, 2023 02 14.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36757890
2.
Structure-based design of nanobodies that inhibit seeding of Alzheimer's patient-extracted tau fibrils.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 120(41): e2300258120, 2023 10 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37801475
3.
De novo designed protein inhibitors of amyloid aggregation and seeding.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 119(34): e2206240119, 2022 08 23.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35969734
4.
Bioinformatic identification of previously unrecognized amyloidogenic proteins.
J Biol Chem
; 298(5): 101920, 2022 05.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35405097
5.
Structure-based inhibitors halt prion-like seeding by Alzheimer's disease-and tauopathy-derived brain tissue samples.
J Biol Chem
; 294(44): 16451-16464, 2019 11 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31537646
6.
Toward functional typeâ III [Fe]-hydrogenase biomimics for H2 activation: insights from computation.
Chemistry
; 21(10): 3987-96, 2015 Mar 02.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25649221
7.
Low complexity domains of the nucleocapsid protein of SARS-CoV-2 form amyloid fibrils.
Nat Commun
; 14(1): 2379, 2023 04 25.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37185252
8.
Extended ß-Strands Contribute to Reversible Amyloid Formation.
ACS Nano
; 16(2): 2154-2163, 2022 02 22.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35132852
9.
Identifying amyloid-related diseases by mapping mutations in low-complexity protein domains to pathologies.
Nat Struct Mol Biol
; 29(6): 529-536, 2022 06.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35637421
10.
Structure-based discovery of small molecules that disaggregate Alzheimer's disease tissue derived tau fibrils in vitro.
Nat Commun
; 13(1): 5451, 2022 09 16.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36114178
11.
Cryo-EM structures of hIAPP fibrils seeded by patient-extracted fibrils reveal new polymorphs and conserved fibril cores.
Nat Struct Mol Biol
; 28(9): 724-730, 2021 09.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34518699
12.
Inhibition of amyloid formation of the Nucleoprotein of SARS-CoV-2.
bioRxiv
; 2021 Mar 18.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33688654
13.
Inhibition of synucleinopathic seeding by rationally designed inhibitors.
Elife
; 92020 01 02.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31895037
14.
Amyloid ß-protein oligomers promote the uptake of tau fibril seeds potentiating intracellular tau aggregation.
Alzheimers Res Ther
; 11(1): 86, 2019 10 18.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31627745
15.
Different Amyloid-ß Self-Assemblies Have Distinct Effects on Intracellular Tau Aggregation.
Front Mol Neurosci
; 12: 268, 2019.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31787880
16.
Structure-based inhibitors of amyloid beta core suggest a common interface with tau.
Elife
; 82019 10 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31612856
17.
Atomic structures of corkscrew-forming segments of SOD1 reveal varied oligomer conformations.
Protein Sci
; 27(7): 1231-1242, 2018 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29453800
18.
Author Correction: Inhibiting amyloid-ß cytotoxicity through its interaction with the cell surface receptor LilrB2 by structure-based design.
Nat Chem
; 10(12): 1267, 2018 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30420778
19.
Inhibiting amyloid-ß cytotoxicity through its interaction with the cell surface receptor LilrB2 by structure-based design.
Nat Chem
; 10(12): 1213-1221, 2018 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30297750
20.
Cryo-EM of full-length α-synuclein reveals fibril polymorphs with a common structural kernel.
Nat Commun
; 9(1): 3609, 2018 09 06.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30190461