Detalles de la búsqueda
1.
O-GlcNAc forces an α-synuclein amyloid strain with notably diminished seeding and pathology.
Nat Chem Biol
; 20(5): 646-655, 2024 May.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38347213
2.
Structure-based design of nanobodies that inhibit seeding of Alzheimer's patient-extracted tau fibrils.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 120(41): e2300258120, 2023 10 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37801475
3.
Cryo-EM structure of RNA-induced tau fibrils reveals a small C-terminal core that may nucleate fibril formation.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 119(15): e2119952119, 2022 04 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35377792
4.
Author Correction: O-GlcNAc forces an α-synuclein amyloid strain with notably diminished seeding and pathology.
Nat Chem Biol
; 20(5): 656, 2024 May.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38413747
5.
A pair of peptides inhibits seeding of the hormone transporter transthyretin into amyloid fibrils.
J Biol Chem
; 294(15): 6130-6141, 2019 04 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30733338
6.
Multi-organ structural homogeneity of amyloid fibrils in ATTRv-T60A amyloidosis patients, revealed by Cryo-EM.
bioRxiv
; 2024 May 14.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38798519
7.
Disease-associated patterns of acetylation stabilize tau fibril formation.
Structure
; 31(9): 1025-1037.e4, 2023 09 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37348495
8.
O-GlcNAc modification forces the formation of an α-Synuclein amyloid-strain with notably diminished seeding activity and pathology.
bioRxiv
; 2023 Mar 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36945566
9.
Cryo-EM structures of hIAPP fibrils seeded by patient-extracted fibrils reveal new polymorphs and conserved fibril cores.
Nat Struct Mol Biol
; 28(9): 724-730, 2021 09.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34518699
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