Detalles de la búsqueda
1.
Evidence for [2Fe-2S]2+ and Linear [3Fe-4S]1+ Clusters in a Unique Family of Glycine/Cysteine-Rich Fe-S Proteins from Megavirinae Giant Viruses.
J Am Chem Soc
; 145(5): 2733-2738, 2023 02 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36705935
2.
Iron Insertion at the Assembly Site of the ISCU Scaffold Protein Is a Conserved Process Initiating Fe-S Cluster Biosynthesis.
J Am Chem Soc
; 144(38): 17496-17515, 2022 09 28.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-36121382
3.
Correction to: A traffic light enzyme: acetate binding reversibly switches chlorite dismutase from a red- to a green-colored heme protein.
J Biol Inorg Chem
; 25(5): 827, 2020 Aug.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32472240
4.
A traffic light enzyme: acetate binding reversibly switches chlorite dismutase from a red- to a green-colored heme protein.
J Biol Inorg Chem
; 25(4): 609-620, 2020 06.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32246282
5.
Involvement of Acidic Amino Acid Residues in Zn(2+) Binding to Respiratory Complexâ I.
Chembiochem
; 16(14): 2080-5, 2015 Sep 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26147723
6.
A Fast and Ratiometric Method for Quantification of Cysteine-Bound Persulfides Based on Alkylation and Gel-Shift Assays.
Methods Mol Biol
; 2353: 191-205, 2021.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34292551
7.
Unique Biradical Intermediate in the Mechanism of the Heme Enzyme Chlorite Dismutase.
ACS Catal
; 11(23): 14533-14544, 2021 Dec 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34888122
8.
Refolding kinetics of cytochrome c studied with microsecond timescale continuous-flow UV-vis spectroscopy and rapid freeze-quench EPR.
J Inorg Biochem
; 184: 42-49, 2018 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29679799
9.
Secondary Structure Determination by Means of ATR-FTIR Spectroscopy.
Methods Mol Biol
; 1635: 195-203, 2017.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-28755370
10.
Monitoring the pH Triggered Collapse of Liposomes in the Far IR Hydrogen Bonding Continuum.
J Phys Chem B
; 120(17): 4047-52, 2016 05 05.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-27092567
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