1.
FEBS Lett
; 512(1-3): 345-9, 2002 Feb 13.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE
| ID: mdl-11852108
Asunto(s)
Proteínas Adaptadoras Transductoras de Señales , Proteínas Quinasas Dependientes de Calcio-Calmodulina , Proteínas de la Membrana , Unión Proteica , Estructura Terciaria de Proteína , Proteínas/química , Proteínas/clasificación , Secuencia de Aminoácidos , Sitios de Unión , Proteínas Portadoras/química , Proteínas Portadoras/clasificación , Proteínas del Ojo/química , Proteínas del Ojo/clasificación , Guanilato-Quinasas , Datos de Secuencia Molecular , Proteínas del Tejido Nervioso/química , Proteínas del Tejido Nervioso/clasificación , Óxido Nítrico Sintasa/química , Óxido Nítrico Sintasa/clasificación , Óxido Nítrico Sintasa de Tipo I , Nucleósido-Fosfato Quinasa/química , Nucleósido-Fosfato Quinasa/clasificación , Homología de Secuencia de Aminoácido , Proteínas de Uniones Estrechas
2.
Nucleic Acids Symp Ser (Oxf)
; (53): 283-4, 2009.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE
| ID: mdl-19749371
RESUMEN
Here we highlight the unusual substrate specificity of Plasmodium falciparum thymidylate kinase (PfTMK) and the validity of the enzyme as a new drug target. Furthermore, we predict that the Anaplasma marginale enzyme has attractive domain constituents and may be functionally different from other TMPKs. We postulate that thymidylate kinases could have multiple attractive functions in pathogens and may be a new drug target against numerous microorganisms.