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NMR reveals the intrinsically disordered domain 2 of NS5A protein as an allosteric regulator of the hepatitis C virus RNA polymerase NS5B.
Bessa, Luiza M; Launay, Hélène; Dujardin, Marie; Cantrelle, François-Xavier; Lippens, Guy; Landrieu, Isabelle; Schneider, Robert; Hanoulle, Xavier.
Afiliación
  • Bessa LM; From the University of Lille, CNRS, UMR 8576, UGSF, Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle, 59000 Lille, France.
  • Launay H; From the University of Lille, CNRS, UMR 8576, UGSF, Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle, 59000 Lille, France.
  • Dujardin M; From the University of Lille, CNRS, UMR 8576, UGSF, Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle, 59000 Lille, France.
  • Cantrelle FX; From the University of Lille, CNRS, UMR 8576, UGSF, Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle, 59000 Lille, France.
  • Lippens G; From the University of Lille, CNRS, UMR 8576, UGSF, Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle, 59000 Lille, France.
  • Landrieu I; From the University of Lille, CNRS, UMR 8576, UGSF, Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle, 59000 Lille, France.
  • Schneider R; From the University of Lille, CNRS, UMR 8576, UGSF, Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle, 59000 Lille, France robert.schneider@univ-lille1.fr.
  • Hanoulle X; From the University of Lille, CNRS, UMR 8576, UGSF, Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle, 59000 Lille, France xavier.hanoulle@univ-lille1.fr.
J Biol Chem ; 292(44): 18024-18043, 2017 11 03.
Article en En | MEDLINE | ID: mdl-28912275
Asunto(s)
Hepacivirus/enzimología; Modelos Moleculares; Oligorribonucleótidos/metabolismo; ARN Polimerasa Dependiente del ARN/metabolismo; Proteínas no Estructurales Virales/metabolismo; Regulación Alostérica/efectos de los fármacos; Sitio Alostérico/efectos de los fármacos; Antivirales/química; Antivirales/metabolismo; Antivirales/farmacología; Inhibidores Enzimáticos/química; Inhibidores Enzimáticos/metabolismo; Inhibidores Enzimáticos/farmacología; Eliminación de Gen; Proteínas Intrínsecamente Desordenadas/química; Proteínas Intrínsecamente Desordenadas/genética; Proteínas Intrínsecamente Desordenadas/metabolismo; Isoleucina/química; Mutagénesis Sitio-Dirigida; Resonancia Magnética Nuclear Biomolecular; Oligorribonucleótidos/química; Fragmentos de Péptidos/antagonistas & inhibidores; Fragmentos de Péptidos/química; Fragmentos de Péptidos/genética; Fragmentos de Péptidos/metabolismo; Mutación Puntual; Conformación Proteica; Dominios y Motivos de Interacción de Proteínas; Replegamiento Proteico/efectos de los fármacos; Pironas/química; Pironas/metabolismo; Pironas/farmacología; ARN Polimerasa Dependiente del ARN/antagonistas & inhibidores; ARN Polimerasa Dependiente del ARN/química; ARN Polimerasa Dependiente del ARN/genética; Proteínas Recombinantes/química; Proteínas Recombinantes/metabolismo; Solubilidad; Triazoles/química; Triazoles/metabolismo; Triazoles/farmacología; Proteínas no Estructurales Virales/antagonistas & inhibidores; Proteínas no Estructurales Virales/química; Proteínas no Estructurales Virales/genética
Palabras clave

Texto completo: 1 Banco de datos: MEDLINE Asunto principal: Oligorribonucleótidos / ARN Polimerasa Dependiente del ARN / Modelos Moleculares / Proteínas no Estructurales Virales / Hepacivirus Idioma: En Revista: J Biol Chem Año: 2017 Tipo del documento: Article País de afiliación: Francia

Texto completo: 1 Banco de datos: MEDLINE Asunto principal: Oligorribonucleótidos / ARN Polimerasa Dependiente del ARN / Modelos Moleculares / Proteínas no Estructurales Virales / Hepacivirus Idioma: En Revista: J Biol Chem Año: 2017 Tipo del documento: Article País de afiliación: Francia