Human TRPML1 channel structures in open and closed conformations.

Schmiege, Philip; Fine, Michael; Blobel, Günter; Li, Xiaochun

Schmiege, Philip; Fine, Michael; Blobel, Günter; Li, Xiaochun.

Afiliación

Schmiege P; Laboratory of Cell Biology, Howard Hughes Medical Institute, The Rockefeller University, New York, New York 10065, USA.
Fine M; Department of Molecular Genetics, University of Texas Southwestern Medical Center, Dallas, Texas 75390, USA.
Blobel G; Department of Physiology, University of Texas Southwestern Medical Center, Dallas, Texas 75390, USA.
Li X; Laboratory of Cell Biology, Howard Hughes Medical Institute, The Rockefeller University, New York, New York 10065, USA.

Nature ; 550(7676): 366-370, 2017 10 19.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-29019983

Asunto(s)

Microscopía por Crioelectrón; Canales de Potencial de Receptor Transitorio/química; Canales de Potencial de Receptor Transitorio/ultraestructura; Apoproteínas/química; Apoproteínas/ultraestructura; Sitios de Unión; Humanos; Interacciones Hidrofóbicas e Hidrofílicas; Ligandos; Modelos Moleculares; Mucolipidosis/metabolismo; Conformación Proteica; Canales de Potencial de Receptor Transitorio/agonistas

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar en Google

Texto completo: 1 Banco de datos: MEDLINE Asunto principal: Microscopía por Crioelectrón / Canales de Potencial de Receptor Transitorio Límite: Humans Idioma: En Revista: Nature Año: 2017 Tipo del documento: Article País de afiliación: Estados Unidos

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar en Google