The inherent flexibility of type I non-ribosomal peptide synthetase multienzymes drives their catalytic activities.

Bonhomme, Sarah; Dessen, Andréa; Macheboeuf, Pauline

Bonhomme, Sarah; Dessen, Andréa; Macheboeuf, Pauline.

Afiliación

Bonhomme S; Univ. Grenoble Alpes, CNRS, CEA, IBS, F-38000 Grenoble, France.
Dessen A; Univ. Grenoble Alpes, CNRS, CEA, IBS, F-38000 Grenoble, France.
Macheboeuf P; Brazilian Biosciences National Laboratory (LNBio), CNPEM, Campinas 13084-971, São Paulo, Brazil.

Open Biol ; 11(5): 200386, 2021 05.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-34034506

Asunto(s)

Péptido Sintasas/química; Dominio Catalítico; Péptido Sintasas/clasificación; Relación Estructura-Actividad

Palabras clave

flexibility; non-ribosomal peptide synthetases; supramodular architecture

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Texto completo: 1 Banco de datos: MEDLINE Asunto principal: Péptido Sintasas Idioma: En Revista: Open Biol Año: 2021 Tipo del documento: Article País de afiliación: Francia

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