Isolated Hb Providence ß82Asn and ß82Asp fractions are more stable than native HbA(0) under oxidative stress conditions.

Abraham, Bindu; Hicks, Wayne; Jia, Yiping; Baek, Jin Hyen; Miller, Jeffery L; Alayash, Abdu I

Abraham, Bindu; Hicks, Wayne; Jia, Yiping; Baek, Jin Hyen; Miller, Jeffery L; Alayash, Abdu I.

Afiliação

Abraham B; Laboratory of Biochemistry and Vascular Biology, Division of Hematology, Center for Biologics Evaluation and Research, US Food and Drug Administration, Bethesda, Maryland 20892, United States.

Biochemistry ; 50(45): 9752-66, 2011 Nov 15.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-21977904

Assuntos

Hemoglobina A/química; Hemoglobina A/metabolismo; Hemoglobina J/química; Hemoglobina J/metabolismo; Sequência de Aminoácidos; Substituição de Aminoácidos; Óxidos N-Cíclicos; Ácido Cisteico/química; Dimerização; Globinas/química; Heme/química; Hemoglobina A/genética; Hemoglobina J/genética; Humanos; Técnicas In Vitro; Cinética; Modelos Moleculares; Dados de Sequência Molecular; Mutação; Estresse Oxidativo; Estabilidade Proteica; Estrutura Quaternária de Proteína; Subunidades Proteicas; Espectrometria de Massas por Ionização por Electrospray; Marcadores de Spin; Espectrometria de Massas em Tandem

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Temas: Geral Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Hemoglobina A / Hemoglobina J Limite: Humans Idioma: En Revista: Biochemistry Ano de publicação: 2011 Tipo de documento: Article País de afiliação: Estados Unidos

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