Detalles de la búsqueda
1.
Modulation of Kinase Activities In Vitro by Hepatitis C Virus Protease NS3/NS4A Mediated-Cleavage of Key Immune Modulator Kinases.
Cells
; 12(3)2023 01 25.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-36766748
2.
Differential protection of Cry1Fa toxin against Spodoptera frugiperda larval gut proteases by cadherin orthologs correlates with increased synergism.
Appl Environ Microbiol
; 78(2): 354-62, 2012 Jan.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22081566
3.
Enhancement of Bacillus thuringiensis Cry3Aa and Cry3Bb toxicities to coleopteran larvae by a toxin-binding fragment of an insect cadherin.
Appl Environ Microbiol
; 75(10): 3086-92, 2009 May.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-19329664
4.
Cadherin fragments from Anopheles gambiae synergize Bacillus thuringiensis Cry4Ba's toxicity against Aedes aegypti larvae.
Appl Environ Microbiol
; 75(22): 7280-2, 2009 Nov.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-19801487
5.
Anopheles gambiae cadherin AgCad1 binds the Cry4Ba toxin of Bacillus thuringiensis israelensis and a fragment of AgCad1 synergizes toxicity.
Biochemistry
; 47(18): 5101-10, 2008 May 06.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-18407662
6.
Identification of a Bacillus thuringiensis Cry11Ba toxin-binding aminopeptidase from the mosquito, Anopheles quadrimaculatus.
BMC Biochem
; 7: 16, 2006 May 22.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-16716213
7.
Manduca sexta (Lepidoptera: Sphingidae) cadherin fragments function as synergists for Cry1A and Cry1C Bacillus thuringiensis toxins against noctuid moths Helicoverpa zea, Agrotis ipsilon and Spodoptera exigua.
Pest Manag Sci
; 65(10): 1097-103, 2009 Oct.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-19489014
8.
Enhancement of Cry19Aa mosquitocidal activity against Aedes aegypti by mutations in the putative loop regions of domain II.
Appl Environ Microbiol
; 70(6): 3769-71, 2004 Jun.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-15184189
9.
Introduction of Culex toxicity into Bacillus thuringiensis Cry4Ba by protein engineering.
Appl Environ Microbiol
; 69(9): 5343-53, 2003 Sep.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-12957922
10.
Unique composite active site of the hepatitis C virus NS2-3 protease: a new opportunity for antiviral drug design.
ChemMedChem
; 2(3): 283-4, 2007 Mar.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-17266160
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