Detalles de la búsqueda
1.
Surface Interaction of Ionic Liquids: Stabilization of Polyethylene Terephthalate-Degrading Enzymes in Solution.
Molecules
; 27(1)2021 Dec 26.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35011351
2.
Broadness and specificity: ArdB, ArdA, and Ocr against various restriction-modification systems.
Front Microbiol
; 14: 1133144, 2023.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37138625
3.
A residue of motif III positions the helicase domains of motor subunit HsdR in restriction-modification enzyme EcoR124I.
J Mol Model
; 24(7): 176, 2018 Jun 26.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-29943199
4.
Purification, crystallization and preliminary X-ray analysis of the HsdR subunit of the EcoR124I endonuclease from Escherichia coli.
Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun
; 63(Pt 7): 582-5, 2007 Jul 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-17620716
5.
The helical domain of the EcoR124I motor subunit participates in ATPase activity and dsDNA translocation.
PeerJ
; 5: e2887, 2017.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28133570
6.
Functional coupling of duplex translocation to DNA cleavage in a type I restriction enzyme.
PLoS One
; 10(6): e0128700, 2015.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26039067
7.
Interdomain communication in the endonuclease/motor subunit of type I restriction-modification enzyme EcoR124I.
J Mol Model
; 20(7): 2334, 2014 Jul.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-24972799
8.
Structure of the motor subunit of type I restriction-modification complex EcoR124I.
Nat Struct Mol Biol
; 16(1): 94-5, 2009 Jan.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-19079266
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