Detalles de la búsqueda
1.
LRRC37B is a human modifier of voltage-gated sodium channels and axon excitability in cortical neurons.
Cell
; 186(26): 5766-5783.e25, 2023 12 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38134874
2.
Mechanisms and pathology of protein misfolding and aggregation.
Nat Rev Mol Cell Biol
; 24(12): 912-933, 2023 Dec.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37684425
3.
Medin co-aggregates with vascular amyloid-ß in Alzheimer's disease.
Nature
; 612(7938): 123-131, 2022 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36385530
4.
Heterotypic Amyloid ß interactions facilitate amyloid assembly and modify amyloid structure.
EMBO J
; 41(2): e108591, 2022 12 17.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34842295
5.
Exploiting the intrinsic misfolding propensity of the KRAS oncoprotein.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 120(9): e2214921120, 2023 02 28.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36812200
6.
CORDAX web server: an online platform for the prediction and 3D visualization of aggregation motifs in protein sequences.
Bioinformatics
; 40(5)2024 May 02.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38662570
7.
Autonomous aggregation suppression by acidic residues explains why chaperones favour basic residues.
EMBO J
; 39(11): e102864, 2020 06 02.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32237079
8.
StAmP-DB: a platform for structures of polymorphic amyloid fibril cores.
Bioinformatics
; 38(9): 2636-2638, 2022 04 28.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35199146
9.
The structural basis for an on-off switch controlling Gßγ-mediated inhibition of TRPM3 channels.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 117(46): 29090-29100, 2020 11 17.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33122432
10.
Investigating the Sequence Determinants of the Curling of Amyloid Fibrils Using Ovalbumin as a Case Study.
Biomacromolecules
; 23(9): 3779-3797, 2022 09 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36027608
11.
WALTZ-DB 2.0: an updated database containing structural information of experimentally determined amyloid-forming peptides.
Nucleic Acids Res
; 48(D1): D389-D393, 2020 01 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31504823
12.
Processing Induced Changes in Food Proteins: Amyloid Formation during Boiling of Hen Egg White.
Biomacromolecules
; 21(6): 2218-2228, 2020 06 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32202759
13.
Hidden Aggregation Hot-Spots on Human Apolipoprotein E: A Structural Study.
Int J Mol Sci
; 20(9)2019 May 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31071995
14.
αCGRP, another amyloidogenic member of the CGRP family.
J Struct Biol
; 203(1): 27-36, 2018 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29501724
15.
Tracking the amyloidogenic core of IAPP amyloid fibrils: Insights from micro-Raman spectroscopy.
J Struct Biol
; 199(2): 140-152, 2017 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28602716
16.
Unraveling the aggregation propensity of human insulin C-peptide.
Biopolymers
; 108(2)2017 Mar.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27257781
17.
Exploring Amyloidogenicity of Clusterin: A Structural and Bioinformatics Analysis.
Adv Exp Med Biol
; 989: 93-107, 2017.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28971419
18.
Intrinsic aggregation propensity of the CsgB nucleator protein is crucial for curli fiber formation.
J Struct Biol
; 195(2): 179-189, 2016 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27245712
19.
Identification of an amyloid fibril forming segment of human Pmel17 repeat domain (RPT domain).
Biopolymers
; 106(1): 133-9, 2016 Jan.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26394553
20.
A ß-solenoid model of the Pmel17 repeat domain: insights to the formation of functional amyloid fibrils.
J Comput Aided Mol Des
; 30(2): 153-64, 2016 Feb.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26754844