Detalles de la búsqueda
1.
A RaPID Macrocyclic Peptide That Inhibits the Formation of α-Synuclein Amyloid Fibrils.
Chembiochem
; 24(12): e202300320, 2023 06 15.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37186077
2.
Strong acids induce amyloid fibril formation of ß2-microglobulin via an anion-binding mechanism.
J Biol Chem
; 297(5): 101286, 2021 11.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34626645
3.
Polyphosphates induce amyloid fibril formation of α-synuclein in concentration-dependent distinct manners.
J Biol Chem
; 296: 100510, 2021.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33676889
4.
Possible mechanisms of polyphosphate-induced amyloid fibril formation of ß2-microglobulin.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 116(26): 12833-12838, 2019 06 25.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31182591
5.
Pathway Dependence of the Formation and Development of Prefibrillar Aggregates in Insulin B Chain.
Molecules
; 27(13)2022 Jun 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35807211
6.
Multistep Changes in Amyloid Structure Induced by Cross-Seeding on a Rugged Energy Landscape.
Biophys J
; 120(2): 284-295, 2021 01 19.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33340544
7.
Total Synthesis and Structural Characterization of Caveolin-1.
Angew Chem Int Ed Engl
; 60(25): 13900-13905, 2021 06 14.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33825275
8.
Polyphosphates diminish solubility of a globular protein and thereby promote amyloid aggregation.
J Biol Chem
; 294(42): 15318-15329, 2019 10 18.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31439662
9.
Heating during agitation of ß2-microglobulin reveals that supersaturation breakdown is required for amyloid fibril formation at neutral pH.
J Biol Chem
; 294(43): 15826-15835, 2019 10 25.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31495783
10.
The Route from the Folded to the Amyloid State: Exploring the Potential Energy Surface of a Drug-Like Miniprotein.
Chemistry
; 26(9): 1893, 2020 Feb 11.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31961031
11.
The Route from the Folded to the Amyloid State: Exploring the Potential Energy Surface of a Drug-Like Miniprotein.
Chemistry
; 26(9): 1968-1978, 2020 Feb 11.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31647140
12.
Amyloid Formation of α-Synuclein Based on the Solubility- and Supersaturation-Dependent Mechanism.
Langmuir
; 36(17): 4671-4681, 2020 05 05.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32271585
13.
Amyloid Formation under Complicated Conditions in Which ß2-Microglobulin Coexists with Its Proteolytic Fragments.
Biochemistry
; 58(49): 4925-4934, 2019 12 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31724398
14.
Aggregation-phase diagrams of ß2-microglobulin reveal temperature and salt effects on competitive formation of amyloids versus amorphous aggregates.
J Biol Chem
; 293(38): 14775-14785, 2018 09 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30077972
15.
Heat-Induced Aggregation of Hen Ovalbumin Suggests a Key Factor Responsible for Serpin Polymerization.
Biochemistry
; 57(37): 5415-5426, 2018 09 18.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30148614
16.
Heparin-dependent aggregation of hen egg white lysozyme reveals two distinct mechanisms of amyloid fibrillation.
J Biol Chem
; 292(52): 21219-21230, 2017 12 29.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29101231
17.
Model membrane size-dependent amyloidogenesis of Alzheimer's amyloid-ß peptides.
Phys Chem Chem Phys
; 19(24): 16257-16266, 2017 Jun 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-28608875
18.
Thioflavin T-Silent Denaturation Intermediates Support the Main-Chain-Dominated Architecture of Amyloid Fibrils.
Biochemistry
; 55(28): 3937-48, 2016 07 19.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27345358
19.
Supersaturation-limited and Unlimited Phase Transitions Compete to Produce the Pathway Complexity in Amyloid Fibrillation.
J Biol Chem
; 290(29): 18134-18145, 2015 Jul 17.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-26063798
20.
Ultrasonication-dependent formation and degradation of α-synuclein amyloid fibrils.
Biochim Biophys Acta
; 1854(3): 209-17, 2015 Mar.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-25528988