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1.
The protein phosphatase PPM1A dephosphorylates and activates YAP to govern mammalian intestinal and liver regeneration.
PLoS Biol
; 19(2): e3001122, 2021 02.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-33630828
2.
Enzyme-mediated depletion of serum l-Met abrogates prostate cancer growth via multiple mechanisms without evidence of systemic toxicity.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 117(23): 13000-13011, 2020 06 09.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-32434918
3.
Structural determinants for accurate dephosphorylation of RNA polymerase II by its cognate C-terminal domain (CTD) phosphatase during eukaryotic transcription.
J Biol Chem
; 294(21): 8592-8605, 2019 05 24.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-30971428
4.
Phosphatase activity of small C-terminal domain phosphatase 1 (SCP1) controls the stability of the key neuronal regulator RE1-silencing transcription factor (REST).
J Biol Chem
; 293(43): 16851-16861, 2018 10 26.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-30217818
5.
Identification of the Formycin A Biosynthetic Gene Cluster from Streptomyces kaniharaensis Illustrates the Interplay between Biological Pyrazolopyrimidine Formation and de Novo Purine Biosynthesis.
J Am Chem Soc
; 141(15): 6127-6131, 2019 04 17.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-30942582
6.
Intramolecular Cleavage of the hASRGL1 Homodimer Occurs in Two Stages.
Biochemistry
; 55(6): 960-9, 2016 Feb 16.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-26780688
7.
Somatic estrogen receptor α mutations that induce dimerization promote receptor activity and breast cancer proliferation.
J Clin Invest
; 134(1)2024 Jan 02.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-37883178
8.
Targeted Covalent Inhibition of Small CTD Phosphatase 1 to Promote the Degradation of the REST Transcription Factor in Human Cells.
J Med Chem
; 65(1): 507-519, 2022 01 13.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-34931516
9.
SCP4-STK35/PDIK1L complex is a dual phospho-catalytic signaling dependency in acute myeloid leukemia.
Cell Rep
; 38(2): 110233, 2022 01 11.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-35021089
10.
Simplicity is the Ultimate Sophistication-Crosstalk of Post-translational Modifications on the RNA Polymerase II.
J Mol Biol
; 433(14): 166912, 2021 07 09.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-33676925
11.
Electrophoretic Mobility Shift Assay of in vitro Phosphorylated RNA Polymerase II Carboxyl-terminal Domain Substrates.
Bio Protoc
; 10(12): e3648, 2020 Jun 20.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-33659319
12.
Structural Motifs for CTD Kinase Specificity on RNA Polymerase II during Eukaryotic Transcription.
ACS Chem Biol
; 15(8): 2259-2272, 2020 08 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32568517
13.
Crystal Structure of the Ergothioneine Sulfoxide Synthase from Candidatus Chloracidobacterium thermophilum and Structure-Guided Engineering To Modulate Its Substrate Selectivity.
ACS Catal
; 9(8): 6955-6961, 2019 Aug 02.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32257583
14.
Mapping RNAPII CTD Phosphorylation Reveals That the Identity and Modification of Seventh Heptad Residues Direct Tyr1 Phosphorylation.
ACS Chem Biol
; 14(10): 2264-2275, 2019 10 18.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-31553563
15.
Tyr1 phosphorylation promotes phosphorylation of Ser2 on the C-terminal domain of eukaryotic RNA polymerase II by P-TEFb.
Elife
; 82019 08 06.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-31385803
16.
Chemical Tools for Studying the Impact of cis/trans Prolyl Isomerization on Signaling: A Case Study on RNA Polymerase II Phosphatase Activity and Specificity.
Methods Enzymol
; 607: 269-297, 2018.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30149861
17.
Snapshots of C-S Cleavage in Egt2 Reveals Substrate Specificity and Reaction Mechanism.
Cell Chem Biol
; 25(5): 519-529.e4, 2018 05 17.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29503207
18.
Mapping the Phosphorylation Pattern of Drosophila melanogaster RNA Polymerase II Carboxyl-Terminal Domain Using Ultraviolet Photodissociation Mass Spectrometry.
ACS Chem Biol
; 12(1): 153-162, 2017 01 20.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-28103682
19.
Structure of Saccharomyces cerevisiae Rtr1 reveals an active site for an atypical phosphatase.
Sci Signal
; 9(417): ra24, 2016 Mar 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-26933063
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