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1.
FEBS Lett ; 302(2): 145-50, 1992 May 11.
Artículo en Inglés | MEDLINE | ID: mdl-1378790

RESUMEN

We describe the identification and characterization of the BMH1 gene from the yeast Saccharomyces cerevisiae. The gene encodes a putative protein of 292 amino acids which is more than 50% identical with the bovine brain 14-3-3 protein and proteins isolated from sheep brain which are strong inhibitors of protein kinase C. Disruption mutants and strains with the BMH1 gene on multicopy plasmids have impaired growth on minimal medium with glucose as carbon source, i.e. a 30-50% increase in generation time. These observations suggest a regulatory function of the bmh1 protein. In contrast to strains with an intact or a disrupted BMH1 gene, strains with the BMH1 gene on multicopy plasmids hardly grew on media with acetate or glycerol as carbon source.


Asunto(s)
Proteínas Fúngicas/genética , Genes Fúngicos , Proteína Quinasa C/antagonistas & inhibidores , Proteínas Quinasas/metabolismo , Proteínas de Saccharomyces cerevisiae , Saccharomyces cerevisiae/genética , Tirosina 3-Monooxigenasa , Proteínas 14-3-3 , Acetatos/metabolismo , Ácido Acético , Secuencia de Aminoácidos , Animales , Secuencia de Bases , Northern Blotting , Bovinos , Clonación Molecular , ADN de Hongos/química , Activación Enzimática/efectos de los fármacos , Escherichia coli/genética , Proteínas Fúngicas/química , Glucosa/metabolismo , Datos de Secuencia Molecular , Mutagénesis , Proteínas del Tejido Nervioso/química , Plásmidos , ARN/metabolismo , Mapeo Restrictivo , Saccharomyces cerevisiae/crecimiento & desarrollo , Homología de Secuencia de Ácido Nucleico , Ovinos , Transformación Genética
2.
Biochem Biophys Res Commun ; 282(3): 765-72, 2001 Apr 06.
Artículo en Inglés | MEDLINE | ID: mdl-11401529

RESUMEN

Exogenous lysophosphatidic acid (LPA) has been shown to evoke a chemotactic response in aggregative cells of the social amoeba Dictyostelium discoideum. In this paper, we demonstrate that extracellular LPA is also able to induce activation of mitogen-activated protein (MAP) kinase DdERK2 (extracellular signal regulated kinase 2) in these cells. This activation is independent of cyclic AMP receptors, yet fully dependent on the single Gbeta subunit, hinting to the presence of functional heptahelical LPA receptors in a primitive eukaryote. We did not observe LPA-dependent cyclic GMP accumulation, which suggests that the pathways for LPA-induced and "classical" chemotaxis of D. discoideum cells are substantially different.


Asunto(s)
Dictyostelium/fisiología , Proteínas de Unión al GTP Heterotriméricas/metabolismo , Lisofosfolípidos/farmacología , Proteína Quinasa 1 Activada por Mitógenos/metabolismo , Receptores Acoplados a Proteínas G , Animales , Quimiotaxis/efectos de los fármacos , AMP Cíclico/metabolismo , GMP Cíclico/metabolismo , Dictyostelium/efectos de los fármacos , Dictyostelium/genética , Activación Enzimática/efectos de los fármacos , Lisofosfolípidos/metabolismo , Receptores de Superficie Celular/efectos de los fármacos , Receptores de Superficie Celular/metabolismo , Receptores del Ácido Lisofosfatídico , Transducción de Señal
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