The involvement of heparin in retinal infection by Toxoplasma gondii in a chick model revealed an ontogenetic-dependent pattern.

This work aimed to test the influence of heparin on the susceptibility of retinal cells to Toxoplasma gondii infection. Primary cultures of retinas from chick embryos of 8 (E8) or 11 (E11) days and fibroblasts (control) were used. To determine the influence of heparin in T. gondii infection, tachyzoites of the RH strain were treated with heparin before addition in the culture. A monoclonal anti-heparin antibody was used to analyze the heparin distribution on fibroblast and retinal cell surfaces. Our results showed that retinal cells (E8 and E11) had a higher infection rate than fibroblasts (91% and 24% versus 13%, respectively). Pre-treatment of T. gondii with heparin decreased infection of E8 retinal cells when compared with non-treated parasites (45% versus 91%, respectively), but not of E11 cells (35% versus 48%). In accordance, retinal cells presented an intense heparin staining by immunofluorescence assay. In conclusion, retinal cells from chick embryos were more susceptible to infection by T. gondii compared to fibroblasts and, pre-treatment of tachyzoites with heparin decreased the number of infected cells and parasite burden particularly for E8 retinal cells.

Isolation and partial characterization of a D-galactose-binding lectin from the latex of Synadenium carinatum

No presente trabalho, foi purificada por cromatografia de afinidade em D-galactose imobilizada em agarose, uma lectina do latex de Synadenium carinatum (ScLL). Essa lectina é uma potente aglutinina para eritrócitos humanos, cuja atividade hemaglutinante foi inibida com 3,0 mM de N acetil-D-galactopiranosidio, 6,3 mM de metil-b-D-galactopiranosidio ou 50 mM metil-a-D-pironosidio ou D-fucose, porém, nenhuma inibição foi evidenciada por L-fucose, revelando uma especificidade anomérica e conformacional da lectina. A análise por SDS-PAGE dessa lectina pareceu ser uma glicoproteína composta por duas cadeias polipeptídicas de aproximadamente 28 e 30 kDa, porém, em cromatografia de exclusão por tamanho sobre Sephadex G100 e em gel nativo apresentou um peso molecular aparente de 120-130 kDa, a qual mostrou ser composta de uma mistura de subunidades de peptídeos de 28 e 30 kDa. Essa lectina manteve-se estável em pH de 6 a 9 e temperatura de 4 a 56ºC. A seqüência N-terninal contem uma região conservada GPN a qual também é observada em outras lectinas de látex de outras Euphorbiaceas ligante de D-galactose.