The FMN "140s Loop" of Cytochrome P450 Reductase Controls Electron Transfer to Cytochrome P450.

Rwere, Freeborn; Im, Sangchoul; Waskell, Lucy

Rwere, Freeborn; Im, Sangchoul; Waskell, Lucy.

Afiliación

Rwere F; Department of Anesthesiology, University of Michigan and VAMC, 2215 Fuller Road, Ann Arbor, MI 48105, USA.
Im S; Department of Anesthesiology, Perioperative and Pain Medicine, Stanford University School of Medicine, 300 Pasteur Drive, Stanford, CA 94305, USA.
Waskell L; Department of Anesthesiology, University of Michigan and VAMC, 2215 Fuller Road, Ann Arbor, MI 48105, USA.

Int J Mol Sci ; 22(19)2021 Sep 30.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-34638963

Asunto(s)

Hidrocarburo de Aril Hidroxilasas/metabolismo; Transporte de Electrón/genética; Electrones; Mononucleótido de Flavina/metabolismo; NADPH-Ferrihemoproteína Reductasa/química; NADPH-Ferrihemoproteína Reductasa/metabolismo; Secuencia de Aminoácidos; Animales; Familia 2 del Citocromo P450/metabolismo; Citocromo-B(5) Reductasa/metabolismo; Citocromos b5/metabolismo; Glicina/genética; Cinética; Microsomas/metabolismo; Mutagénesis Sitio-Dirigida/métodos; Proteínas Mutantes/química; Proteínas Mutantes/metabolismo; NADPH-Ferrihemoproteína Reductasa/genética; Oxidación-Reducción; Unión Proteica; Conformación Proteica; Conejos

Palabras clave

P450 BM3; anionic semiquinone; cytochrome P450; cytochrome P450 reductase; cytochrome b5; hydroquinone; redox potential

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Texto completo: 1 Bases de datos: MEDLINE Asunto principal: Hidrocarburo de Aril Hidroxilasas / NADPH-Ferrihemoproteína Reductasa / Transporte de Electrón / Electrones / Mononucleótido de Flavina Límite: Animals Idioma: En Revista: Int J Mol Sci Año: 2021 Tipo del documento: Article País de afiliación: Estados Unidos

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