A closed conformation of Bacillus subtilis oxalate decarboxylase OxdC provides evidence for the true identity of the active site.

Just, Victoria J; Stevenson, Clare E M; Bowater, Laura; Tanner, Adam; Lawson, David M; Bornemann, Stephen

Just, Victoria J; Stevenson, Clare E M; Bowater, Laura; Tanner, Adam; Lawson, David M; Bornemann, Stephen.

Afiliação

Just VJ; Biological Chemistry Department, John Innes Centre, Norwich Research Park, Colney, Norwich NR4 7UH, United Kingdom.

J Biol Chem ; 279(19): 19867-74, 2004 May 07.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-14871895

Assuntos

Bacillus subtilis/enzimologia; Carboxiliases/química; Sítios de Ligação; Dióxido de Carbono/química; Catálise; Domínio Catalítico; Cristalografia por Raios X; Radicais Livres; Ácido Glutâmico/química; Peróxido de Hidrogênio/química; Cinética; Manganês/química; Modelos Químicos; Modelos Moleculares; Mutagênese Sítio-Dirigida; Mutação; Oxirredutases/química; Oxigênio/química; Conformação Proteica; Estrutura Terciária de Proteína; Prótons; Solventes/farmacologia

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Bases de dados: MEDLINE Assunto principal: Bacillus subtilis / Carboxiliases Idioma: En Revista: J Biol Chem Ano de publicação: 2004 Tipo de documento: Article País de afiliação: Reino Unido

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