L3MBTL1 recognition of mono- and dimethylated histones.

Min, Jinrong; Allali-Hassani, Abdellah; Nady, Nataliya; Qi, Chao; Ouyang, Hui; Liu, Yongsong; MacKenzie, Farrell; Vedadi, Masoud; Arrowsmith, Cheryl H

Min, Jinrong; Allali-Hassani, Abdellah; Nady, Nataliya; Qi, Chao; Ouyang, Hui; Liu, Yongsong; MacKenzie, Farrell; Vedadi, Masoud; Arrowsmith, Cheryl H.

Afiliação

Min J; Structural Genomics Consortium, University of Toronto, 100 College Street, Toronto, Ontario, M5G 1L5, Canada.

Nat Struct Mol Biol ; 14(12): 1229-30, 2007 Dec.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-18026117

ABSTRACT

ABSTRACT

Crystal structures of the L3MBTL1 MBT repeats in complex with histone H4 peptides dimethylated on Lys20 (H4K20me2) show that only the second of the three MBT repeats can bind mono- and dimethylated histone peptides. Its binding pocket has similarities to that of 53BP1 and is able to recognize the degree of histone lysine methylation. An unexpected mode of peptide-mediated dimerization suggests a possible mechanism for chromatin compaction by L3MBTL1.

Assuntos

Histonas/metabolismo; Proteínas de Neoplasias/metabolismo; Sequência de Aminoácidos; Calorimetria; Proteínas Cromossômicas não Histona; Lisina/metabolismo; Metilação; Modelos Moleculares; Dados de Sequência Molecular; Proteínas de Neoplasias/química; Ligação Proteica; Proteínas Repressoras; Homologia de Sequência de Aminoácidos; Proteínas Supressoras de Tumor

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Bases de dados: MEDLINE Assunto principal: Histonas / Proteínas de Neoplasias Tipo de estudo: Prognostic_studies Idioma: En Revista: Nat Struct Mol Biol Assunto da revista: BIOLOGIA MOLECULAR Ano de publicação: 2007 Tipo de documento: Article País de afiliação: Canadá

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