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ω-Transaminase from Ochrobactrum anthropi is devoid of substrate and product inhibitions.
Park, Eul-Soo; Shin, Jong-Shik.
Afiliação
  • Park ES; Department of Biotechnology, Yonsei University, Seoul, South Korea.
Appl Environ Microbiol ; 79(13): 4141-4, 2013 Jul.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-23584786
ABSTRACT
ω-Transaminases display complicated inhibitions by ketone products and both enantiomers of amine substrates. Here, we report the first example of ω-transaminase devoid of such inhibitions. Owing to the lack of enzyme inhibitions, the ω-transaminase from Ochrobactrum anthropi enabled efficient kinetic resolution of α-methylbenzylamine (500 mM) even without product removal.
Assuntos

Texto completo: 1 Bases de dados: MEDLINE Assunto principal: Fenetilaminas / Ochrobactrum anthropi / Inibidores Enzimáticos / Transaminases Idioma: En Revista: Appl Environ Microbiol Ano de publicação: 2013 Tipo de documento: Article País de afiliação: Coréia do Sul

Texto completo: 1 Bases de dados: MEDLINE Assunto principal: Fenetilaminas / Ochrobactrum anthropi / Inibidores Enzimáticos / Transaminases Idioma: En Revista: Appl Environ Microbiol Ano de publicação: 2013 Tipo de documento: Article País de afiliação: Coréia do Sul