DAXX co-folds with H3.3/H4 using high local stability conferred by the H3.3 variant recognition residues.

DeNizio, Jamie E; Elsässer, Simon J; Black, Ben E

DeNizio, Jamie E; Elsässer, Simon J; Black, Ben E.

Afiliação

DeNizio JE; Department of Biochemistry and Biophysics, Graduate Program in Biochemistry and Molecular Biophysics, Perelman School of Medicine, University of Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104-6059, USA and MRC Laboratory of Molecular Biology, Cambridge CB2 0QH, UK.

Nucleic Acids Res ; 42(7): 4318-31, 2014 Apr.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-24493739

Assuntos

Chaperonas de Histonas/química; Histonas/química; Chaperonas de Histonas/metabolismo; Histonas/genética; Histonas/metabolismo; Modelos Moleculares; Mutação; Dobramento de Proteína; Multimerização Proteica; Estabilidade Proteica; Estrutura Secundária de Proteína; Desdobramento de Proteína

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Texto completo: 1 Bases de dados: MEDLINE Assunto principal: Histonas / Chaperonas de Histonas Idioma: En Revista: Nucleic Acids Res Ano de publicação: 2014 Tipo de documento: Article País de afiliação: Reino Unido

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