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N-terminal lipid conjugation of amyloid ß(1-40) leads to the formation of highly ordered N-terminally extended fibrils.
Adler, Juliane; Scheidt, Holger A; Lemmnitzer, Katharina; Krueger, Martin; Huster, Daniel.
Afiliação
  • Adler J; Institute for Medical Physics and Biophysics, Leipzig University, Härtelstr. 16-18, 04107 Leipzig, Germany. daniel.huster@medizin.uni-leipzig.de.
  • Scheidt HA; Institute for Medical Physics and Biophysics, Leipzig University, Härtelstr. 16-18, 04107 Leipzig, Germany. daniel.huster@medizin.uni-leipzig.de.
  • Lemmnitzer K; Institute for Medical Physics and Biophysics, Leipzig University, Härtelstr. 16-18, 04107 Leipzig, Germany. daniel.huster@medizin.uni-leipzig.de.
  • Krueger M; Institute for Anatomy, Leipzig University, D-04103 Leipzig, Germany.
  • Huster D; Institute for Medical Physics and Biophysics, Leipzig University, Härtelstr. 16-18, 04107 Leipzig, Germany. daniel.huster@medizin.uni-leipzig.de.
Phys Chem Chem Phys ; 19(3): 1839-1846, 2017 Jan 18.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-28000812
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Texto completo: 1 Bases de dados: MEDLINE Assunto principal: Fragmentos de Peptídeos / Peptídeos beta-Amiloides / Multimerização Proteica / Amiloide Idioma: En Revista: Phys Chem Chem Phys Assunto da revista: BIOFISICA / QUIMICA Ano de publicação: 2017 Tipo de documento: Article País de afiliação: Alemanha
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