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Polyvalent Transition-State Analogues of Sialyl Substrates Strongly Inhibit Bacterial Sialidases*.
Assailly, Coralie; Bridot, Clarisse; Saumonneau, Amélie; Lottin, Paul; Roubinet, Benoit; Krammer, Eva-Maria; François, Francesca; Vena, Federica; Landemarre, Ludovic; Alvarez Dorta, Dimitri; Deniaud, David; Grandjean, Cyrille; Tellier, Charles; Pascual, Sagrario; Montembault, Véronique; Fontaine, Laurent; Daligault, Franck; Bouckaert, Julie; Gouin, Sébastien G.
Afiliação
  • Assailly C; CNRS, CEISAM UMR, 6230, Université de Nantes, 44000, Nantes, France.
  • Bridot C; Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF), UMR8576 CNRS, Université de Lille, Lille, 59000, France.
  • Saumonneau A; UFIP, UMR CNRS 6286, UFR des Sciences et des Techniques, Université de Nantes, 2 rue de la Houssinière, BP 92208, 44322, Nantes Cedex 3, France.
  • Lottin P; Institut des Molécules et Matériaux du Mans (IMMM), UMR 6283 CNRS, Le Mans Université, Av. O. Messiaen, 72085, Le Mans cedex 9, France.
  • Roubinet B; Glycodiag, Bâtiment Physique-Chimie, Rue de Chartres, BP6759, 45067, Orléans cedex 2, France.
  • Krammer EM; Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF), UMR8576 CNRS, Université de Lille, Lille, 59000, France.
  • François F; Institut des Molécules et Matériaux du Mans (IMMM), UMR 6283 CNRS, Le Mans Université, Av. O. Messiaen, 72085, Le Mans cedex 9, France.
  • Vena F; Glycodiag, Bâtiment Physique-Chimie, Rue de Chartres, BP6759, 45067, Orléans cedex 2, France.
  • Landemarre L; Glycodiag, Bâtiment Physique-Chimie, Rue de Chartres, BP6759, 45067, Orléans cedex 2, France.
  • Alvarez Dorta D; CNRS, CEISAM UMR, 6230, Université de Nantes, 44000, Nantes, France.
  • Deniaud D; CNRS, CEISAM UMR, 6230, Université de Nantes, 44000, Nantes, France.
  • Grandjean C; UFIP, UMR CNRS 6286, UFR des Sciences et des Techniques, Université de Nantes, 2 rue de la Houssinière, BP 92208, 44322, Nantes Cedex 3, France.
  • Tellier C; UFIP, UMR CNRS 6286, UFR des Sciences et des Techniques, Université de Nantes, 2 rue de la Houssinière, BP 92208, 44322, Nantes Cedex 3, France.
  • Pascual S; Institut des Molécules et Matériaux du Mans (IMMM), UMR 6283 CNRS, Le Mans Université, Av. O. Messiaen, 72085, Le Mans cedex 9, France.
  • Montembault V; Institut des Molécules et Matériaux du Mans (IMMM), UMR 6283 CNRS, Le Mans Université, Av. O. Messiaen, 72085, Le Mans cedex 9, France.
  • Fontaine L; Institut des Molécules et Matériaux du Mans (IMMM), UMR 6283 CNRS, Le Mans Université, Av. O. Messiaen, 72085, Le Mans cedex 9, France.
  • Daligault F; UFIP, UMR CNRS 6286, UFR des Sciences et des Techniques, Université de Nantes, 2 rue de la Houssinière, BP 92208, 44322, Nantes Cedex 3, France.
  • Bouckaert J; Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF), UMR8576 CNRS, Université de Lille, Lille, 59000, France.
  • Gouin SG; CNRS, CEISAM UMR, 6230, Université de Nantes, 44000, Nantes, France.
Chemistry ; 27(9): 3142-3150, 2021 Feb 10.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-33150981

Texto completo: 1 Bases de dados: MEDLINE Assunto principal: Streptococcus pneumoniae / Neuraminidase Idioma: En Revista: Chemistry Assunto da revista: QUIMICA Ano de publicação: 2021 Tipo de documento: Article País de afiliação: França

Texto completo: 1 Bases de dados: MEDLINE Assunto principal: Streptococcus pneumoniae / Neuraminidase Idioma: En Revista: Chemistry Assunto da revista: QUIMICA Ano de publicação: 2021 Tipo de documento: Article País de afiliação: França