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Computer-made peptide RQ18 acts as a dual antifungal and antibiofilm peptide though membrane-associated mechanisms of action.
Almeida, Claudiane Vilharroel; de Oliveira, Caio Fernando Ramalho; Almeida, Luís Henrique de Oliveira; Ramalho, Suellen Rodrigues; Gutierrez, Camila de Oliveira; Sardi, Janaina de Cassia Orlandi; Franco, Octávio Luiz; Cardoso, Marlon Henrique; Macedo, Maria Ligia Rodrigues.
Afiliação
  • Almeida CV; Laboratório de Purificação de Proteínas e suas Funções Biológicas, FACFAN, Universidade Federal de Mato Grosso do Sul, Campo Grande, Mato Grosso do Sul, Brazil.
  • de Oliveira CFR; Laboratório de Purificação de Proteínas e suas Funções Biológicas, FACFAN, Universidade Federal de Mato Grosso do Sul, Campo Grande, Mato Grosso do Sul, Brazil.
  • Almeida LHO; Laboratório de Purificação de Proteínas e suas Funções Biológicas, FACFAN, Universidade Federal de Mato Grosso do Sul, Campo Grande, Mato Grosso do Sul, Brazil.
  • Ramalho SR; Laboratório de Purificação de Proteínas e suas Funções Biológicas, FACFAN, Universidade Federal de Mato Grosso do Sul, Campo Grande, Mato Grosso do Sul, Brazil.
  • Gutierrez CO; Laboratório de Purificação de Proteínas e suas Funções Biológicas, FACFAN, Universidade Federal de Mato Grosso do Sul, Campo Grande, Mato Grosso do Sul, Brazil.
  • Sardi JCO; Laboratório de Purificação de Proteínas e suas Funções Biológicas, FACFAN, Universidade Federal de Mato Grosso do Sul, Campo Grande, Mato Grosso do Sul, Brazil.
  • Franco OL; S-Inova Biotech, Programa de Pós-Graduação em Biotecnologia, Universidade Católica Dom Bosco, Campo Grande, Mato Grosso do Sul, Brazil; Centro de Análises Proteômicas e Bioquímicas, Programa de Pós-Graduação em Ciências Genômicas e Biotecnologia, Universidade Católica de Brasília, Brasília, Distrito
  • Cardoso MH; Laboratório de Purificação de Proteínas e suas Funções Biológicas, FACFAN, Universidade Federal de Mato Grosso do Sul, Campo Grande, Mato Grosso do Sul, Brazil; S-Inova Biotech, Programa de Pós-Graduação em Biotecnologia, Universidade Católica Dom Bosco, Campo Grande, Mato Grosso do Sul, Brazil; Cen
  • Macedo MLR; Laboratório de Purificação de Proteínas e suas Funções Biológicas, FACFAN, Universidade Federal de Mato Grosso do Sul, Campo Grande, Mato Grosso do Sul, Brazil. Electronic address: ligiamacedo18@gmail.com.
Arch Biochem Biophys ; 753: 109884, 2024 Mar.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-38218361
ABSTRACT
The spread of fungi resistant to conventional drugs has become a threatening problem. In this context, antimicrobial peptides (AMPs) have been considered as one of the main alternatives for controlling fungal infections. Here, we report the antifungal and antibiofilm activity and some clues about peptide RQ18's mechanism of action against Candida and Cryptococcus. This peptide inhibited yeast growth from 2.5 µM and killed all Candida tropicalis cells within 2 h incubation. Moreover, it showed a synergistic effect with antifungal agent the amphotericin b. RQ18 reduced biofilm formation and promoted C. tropicalis mature biofilms eradication. RQ18's mechanism of action involves fungal cell membrane damage, which was confirmed by the results of RQ18 in the presence of free ergosterol in the medium and fluorescence microscopy by Sytox green. No toxic effects were observed in murine macrophage cell lines and Galleria mellonella larvae, suggesting fungal target selectivity. Therefore, peptide RQ18 represents a promising strategy as a dual antifungal and antibiofilm agent that contributes to infection control without damaging mammalian cells.
Assuntos
Palavras-chave

Texto completo: 1 Bases de dados: MEDLINE Assunto principal: Anfotericina B / Antifúngicos Tipo de estudo: Risk_factors_studies Limite: Animals Idioma: En Revista: Arch Biochem Biophys Ano de publicação: 2024 Tipo de documento: Article País de afiliação: Brasil

Texto completo: 1 Bases de dados: MEDLINE Assunto principal: Anfotericina B / Antifúngicos Tipo de estudo: Risk_factors_studies Limite: Animals Idioma: En Revista: Arch Biochem Biophys Ano de publicação: 2024 Tipo de documento: Article País de afiliação: Brasil