eIF5A dimerizes not only in vitro but also in vivo and its molecular envelope is similar to the EF-P monomer.

Dias, Camila Arnaldo Olhê; Garcia, Wanius; Zanelli, Cleslei Fernando; Valentini, Sandro Roberto

Dias, Camila Arnaldo Olhê; Garcia, Wanius; Zanelli, Cleslei Fernando; Valentini, Sandro Roberto.

Afiliação

Dias CA; Department of Biological Sciences, School of Pharmaceutical Sciences, UNESP-Univ Estadual Paulista, Rodovia Araraquara-Jaú, km 01, Araraquara, SP 14801-902, Brazil.

Amino Acids ; 44(2): 631-44, 2013 Feb.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-22945904

Assuntos

Fatores de Alongamento de Peptídeos/química; Fatores de Iniciação de Peptídeos/química; Proteínas de Ligação a RNA/química; Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/química; Saccharomyces cerevisiae/metabolismo; Dimerização; Humanos; Modelos Moleculares; Fatores de Alongamento de Peptídeos/genética; Fatores de Alongamento de Peptídeos/metabolismo; Fatores de Iniciação de Peptídeos/genética; Fatores de Iniciação de Peptídeos/metabolismo; Proteínas de Ligação a RNA/genética; Proteínas de Ligação a RNA/metabolismo; Saccharomyces cerevisiae/química; Saccharomyces cerevisiae/genética; Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/genética; Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/metabolismo; Fator de Iniciação de Tradução Eucariótico 5A

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Saccharomyces cerevisiae / Fatores de Alongamento de Peptídeos / Fatores de Iniciação de Peptídeos / Proteínas de Ligação a RNA / Proteínas de Saccharomyces cerevisiae Tipo de estudo: Prognostic_studies Limite: Humans Idioma: En Ano de publicação: 2013 Tipo de documento: Article

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