The ubiquitin ligase SspH1 from <i>Salmonella</i> uses a modular and dynamic E3 domain to catalyze substrate ubiquitylation.

Cook, Matt; Delbecq, Scott P; Schweppe, Thomas P; Guttman, Miklos; Klevit, Rachel E; Brzovic, Peter S

The ubiquitin ligase SspH1 from Salmonella uses a modular and dynamic E3 domain to catalyze substrate ubiquitylation.

Cook, Matt; Delbecq, Scott P; Schweppe, Thomas P; Guttman, Miklos; Klevit, Rachel E; Brzovic, Peter S.

Afiliação

Cook M; From the Departments of Biochemistry and.
Delbecq SP; From the Departments of Biochemistry and.
Schweppe TP; From the Departments of Biochemistry and.
Guttman M; Medicinal Chemistry, University of Washington, Seattle, Washington 98195.
Klevit RE; From the Departments of Biochemistry and.
Brzovic PS; From the Departments of Biochemistry and brzovic@uw.edu.

J Biol Chem ; 294(3): 783-793, 2019 01 18.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-30459234

Assuntos

Proteínas de Bactérias/química; Salmonella/enzimologia; Ubiquitina-Proteína Ligases/química; Ubiquitinação; Substituição de Aminoácidos; Proteínas de Bactérias/genética; Catálise; Mutação de Sentido Incorreto; Domínios Proteicos; Salmonella/genética; Ubiquitina-Proteína Ligases/genética

Palavras-chave

PKN1; Salmonella; SspH1; Ube2D; bacterial effector; bacterial pathogenesis; ubiquitin; ubiquitin ligase (E3 enzyme); ubiquitin transfer; ubiquitin-conjugating enzyme (E2 enzyme); ubiquitylation (ubiquitination)

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Salmonella / Proteínas de Bactérias / Ubiquitina-Proteína Ligases / Ubiquitinação Idioma: En Ano de publicação: 2019 Tipo de documento: Article

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