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1.
Acta bioquím. clín. latinoam ; Acta bioquím. clín. latinoam;50(4): 657-664, dic. 2016. ilus, tab
Artigo em Espanhol | LILACS | ID: biblio-837639

RESUMO

El acople de un ligando con un receptor induce una señal que viaja a través de este último hasta llegar a su dominio intracelular, donde desencadena una cascada de respuesta. Analizando el acople del Receptor de Células T (TCR) con antígenos foráneos, los autores identificaron patrones moleculares de geometría planar al interior de este receptor, capaces de internalizar la señal producida por el acople TCR/Antígeno. Este mecanismo fue también hallado en diversidad de sistemas receptor-ligando de diferente funcionalidad biológica, tales como las parejas Bomba de Calcio-ADP, el acople viral gp120-CD4 y el sistema Hemoglobina-Oxígeno. Dicho mecanismo identificado por los autores es de naturaleza Cuántica y permitiría explicar la transducción de señales en todo tipo de receptores bioquímicos. Este hallazgo facilitaría el diseño de péptidos-vacuna con alta capacidad inmunogénica así como el desarrollo de nuevos medicamentos.


The coupling of a ligand with a receptor induces a signal that travels through the receptor until it reaches the intracellular domain, where it triggers a response cascade. By analyzing the coupling of receptor cells (TCR) with foreign antigens, the authors identified the presence of molecular patterns, planar in geometry, within this receptor, that are capable of internalizing the signal produced by TCR/antigen coupling. This mechanism, also found in a range of receptor-ligand systems with greatly differing biological functions, including calcium pump-ADP, gp120-CD4 viral coupling, and the hemoglobin-oxygen system, is quantum in nature and capable of explaining the means of signal transduction in all kinds of biochemical receptors. As such, the finding may facilitate the design of vaccine-peptides with high immunogenicity, as well as make it possible to develop new drugs.


O acoplamento de um ligante com um receptor induz um sinal que viaja através do receptor atingindo seu domínio intracelular onde desencadeia uma cascata de resposta. Analisando o acoplamento do Receptor de Células T (TCR) com antígenos forâneos, os autores identificaram padrões moleculares de geometria planar no interior desse receptor, capazes de internalizar o sinal produzido pelo acoplamento TCR/ Antígeno. Esse mecanismo também foi encontrado em múltiplos sistemas receptor-ligante de diferente funcionalidade biológica, tais como os pares Bomba de Cálcio-ADP, o acoplamento viral gp120-CD4 e o sistema de Hemoglobina-Oxigênio. Tal mecanismo identificado pelos autores é de natureza Quântica e permitiria explicar a transdução de sinais em todo tipo de receptores bioquímicos. Este achado também facilitaria o desenho de peptídeos-vacina com alta capacidade imunogênica bem como o desenvolvimento de novos medicamentos.


Assuntos
Campos Eletromagnéticos , Receptores de Antígenos de Linfócitos T , Transdução de Sinais , Hemoglobinas , Oxigênio
2.
Acta bioquím. clín. latinoam ; Acta bioquím. clín. latinoam;49(2): 221-228, jun. 2015. tab
Artigo em Espanhol | LILACS | ID: lil-781793

RESUMO

A partir del reciente hallazgo de campos electromagnéticos planares en sistemas proteicos, se propone un mecanismo para explicar la selección,atracción y acople de péptidos con las moléculas de HLA-II para su posterior presentación a células T-Helper. El mecanismo aquí planteado explica dichos acoples por primera vez sin recurrir al paradigma de acople molecular “Llave-Cerrojo”. Aplicando estos patrones electromagnéticos, se diseñaron ocho péptidos con mejor capacidad acoplante con la molécula de HLA-II que el péptido de acople universal conocido como CLIP, lo cual indica que esta metodología facilita el diseño de péptidos-vacuna con altos valores de binding. Estos patrones electromagnéticos descubiertos por los autores permitieron también explicar la capacidad de acople universal del péptido CLIP, así como proporcionar múltiples soluciones a problemas de la Bioquímica y la Inmunología Molecular que serán expuestos en trabajos posteriores...


Assuntos
Humanos , Complexo Antígeno-Anticorpo , Antígenos , Biossíntese Peptídica , Campos Eletromagnéticos , Vacinas
3.
Acta bioquím. clín. latinoam ; Acta bioquím. clín. latinoam;47(3): 541-549, set. 2013. ilus, tab, graf
Artigo em Espanhol | LILACS | ID: lil-694573

RESUMO

Partiendo del alineamiento múltiple de secuencias proteicas humanas obtenidas de las bases de datos del National Center of Biotechnology Information (NCBI) y su posterior análisis espacial tridimensional, se estableció la existencia de un patrón de acople universal para péptidos presentados por las moléculas de histocompatibilidad HLA-II (DR, DP y DQ), siendo una base para el diseño de vacunas proteicas. Estos patrones espaciales fueron claramente exhibidos por los residuos altamente conservados de los tres tipos de moléculas de HLA-II. La aplicación de este nuevo hallazgo permitió diseñar péptidos con mejores valores de acople péptido-HLA-II, que los generados por el péptido de acople universal conocido como CLIP (class Il-associated invariant chain peptide).


Starting from the multiple alignment of human protein sequences obtained from the NCBI database (National Center of Biotechnology Information) and subsequent three-dimensional spatial analysis, the existence of a pattern of universal coupling to peptides presented by MHC molecules HLA-II (DR, DP and DQ) was established, being a basis for the design of protein vaccines. These spatial patterns were clearly exhibited by highly conserved residues of the three kinds of HLA-II molecules. The application of this new finding made it possible to design peptides with better Peptide -HLA-II coupling values than those generated by the universal coupling peptide called CLIP (class II-associated invariant chain peptide).


FA partir do alinhamento múltiplo de sequéncias de proteínas humanas obtidas a partir das bases de dados do NCBI (National Center of Biotechnology Information) e análise espacial tridimensional subsequente, estabeleceu-se a existéncia de um padráo de acoplamento universal para peptídeos apresentados pelas moléculas de histocompatibilidade HLA-II (DR, DP e DQ), sendo uma base para o desenho de vacinas proteicas. Estes padroes espaciais foram claramente exibidos pelos residuos altamente conservados dos trés tipos de moléculas de HLA-II. A aplicagáo deste novo achado permitiu desenhar peptídeos com melhores valores de acoplamento peptídeo-HLA-II, do que aqueles gerados pelo peptídeo de acoplamento universal conhecido como CLIP (classe II-peptídeo associado a cadeia invariante).


Assuntos
Humanos , Histocompatibilidade , Antígenos HLA , Complexo Principal de Histocompatibilidade , Sondas de DNA de HLA , Antígenos de Histocompatibilidade , Antígenos de Histocompatibilidade Classe II , Vacinas
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