Inmovilización covalente de ß-galactosidasa de A. fonsecaeus sobre sílice aminada / Covalent immobilization on aminated silica of ß-galactosidase from A. fonsecaeus

RESUMEN

La ß-galactosidasa semipurificada del A. fonsecaus fue inmovilizada covalentemente sobre sílice aminada activada con glutaraldehído. Se estudió la influencia del área específica del soporte, de la concentración de proteínas y del PH de inmovilización sobre los rendimientos del proceso. Se demostró que el área específica más efectiva fue de 122 m2 (aproximadamente 250A) y que la concentración de proteínas y el PH óptimo de inmovilización fueron de 1,6 g/l y 8,6 respectivamente. La enzima inmovilizada tiene una zona de PH óptimo para la hidrólisis del orto-nitrofenil ß-D-galactopiranósido (ONPG) semejante a la enzima libre. Los resultados obtenidos utilizando la ß-galactosidasa purificada de A. oryzae son comparables a los resultados obtenidos con los preparados semipurificados de ß-galactosidasa de A. fonsecaus. Este estudio crea las premisas para el empleo de la ß-galactosidasa de esta nueva fuente microbiana, en la inmovilización covalente sobre otros soportes utilizables en procesos industriales, para los que las propiedades de esta enzima sean relevantes