Your browser doesn't support javascript.
loading
Purification and preliminary characterization of L-asparaginase from Erwinia aroideae NRRL B-138.
Indian J Biochem Biophys ; 1996 Oct; 33(5): 371-6
Artigo em Inglês | IMSEAR | ID: sea-27548
ABSTRACT
L-Asparaginase (L-asparagine amidohydrolase EC 3.5.1.1) from Erwinia aroideae NRRL B-138 has been purified to apparent homogeneity by ammonium sulphate precipitation, chromatography on sulfopropyl-sephadex C-50 and sephadex G-200 with 22% recovery and 567-fold purification. The enzyme obtained from sulfopropyl-sephadex C-50 was unstable and lost activity within a few hours. Addition of glycerol helped in restoring the activity of the enzyme. The enzyme has an apparent molecular mass of approximately 155 kDa and has four subunits of identical molecular mass of approximately 38 kDa. The K(m) for L-asparagine is 2.8 x 10(-3) M. Enzyme shows optimal activity at 45 degrees C and pH 8.2. Energy of activation as determined from Arrhenius plot was 9.1 kcal/mol. Substrate L-asparagine and analogue L-glutamine, D-asparagine and 6 diazo-5-oxo-L-norleucine provide full protection to the enzyme against thermal denaturation.
Assuntos
Texto completo: DisponíveL Índice: IMSEAR (Sudeste Asiático) Assunto principal: Conformação Proteica / Asparaginase / Termodinâmica / Estabilidade Enzimática / Cinética / Erwinia / Concentração de Íons de Hidrogênio / Peso Molecular Idioma: Inglês Revista: Indian J Biochem Biophys Ano de publicação: 1996 Tipo de documento: Artigo

Similares

MEDLINE

...
LILACS

LIS

Texto completo: DisponíveL Índice: IMSEAR (Sudeste Asiático) Assunto principal: Conformação Proteica / Asparaginase / Termodinâmica / Estabilidade Enzimática / Cinética / Erwinia / Concentração de Íons de Hidrogênio / Peso Molecular Idioma: Inglês Revista: Indian J Biochem Biophys Ano de publicação: 1996 Tipo de documento: Artigo