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1.
Charge-pairing interactions control the conformational setpoint and motions of the FMN domain in neuronal nitric oxide synthase.
Biochem J
; 450(3): 607-17, 2013 Mar 15.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-23289611
2.
Control of electron transfer and catalysis in neuronal nitric-oxide synthase (nNOS) by a hinge connecting its FMN and FAD-NADPH domains.
J Biol Chem
; 287(36): 30105-16, 2012 Aug 31.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-22722929
3.
A bridging interaction allows calmodulin to activate NO synthase through a bi-modal mechanism.
J Biol Chem
; 285(34): 25941-9, 2010 Aug 20.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-20529840
4.
Differences in a conformational equilibrium distinguish catalysis by the endothelial and neuronal nitric-oxide synthase flavoproteins.
J Biol Chem
; 283(28): 19603-15, 2008 Jul 11.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-18487202
5.
Surface charge interactions of the FMN module govern catalysis by nitric-oxide synthase.
J Biol Chem
; 281(48): 36819-27, 2006 Dec 01.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-17001078
6.
The three nitric-oxide synthases differ in their kinetics of tetrahydrobiopterin radical formation, heme-dioxy reduction, and arginine hydroxylation.
J Biol Chem
; 280(10): 8929-35, 2005 Mar 11.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-15632185
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