Detalles de la búsqueda
1.
An α helix to ß barrel domain switch transforms the transcription factor RfaH into a translation factor.
Cell
; 150(2): 291-303, 2012 Jul 20.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22817892
2.
Quality control of purified proteins to improve data quality and reproducibility: results from a large-scale survey.
Eur Biophys J
; 50(3-4): 453-460, 2021 May.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33881595
3.
Reproducibility and accuracy of microscale thermophoresis in the NanoTemper Monolith: a multi laboratory benchmark study.
Eur Biophys J
; 50(3-4): 411-427, 2021 May.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33881594
4.
SuhB is an integral part of the ribosomal antitermination complex and interacts with NusA.
Nucleic Acids Res
; 47(12): 6504-6518, 2019 07 09.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31127279
5.
Differential Local Stability Governs the Metamorphic Fold Switch of Bacterial Virulence Factor RfaH.
Biophys J
; 118(1): 96-104, 2020 01 07.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31810657
6.
Thermotoga maritima NusG: domain interaction mediates autoinhibition and thermostability.
Nucleic Acids Res
; 45(1): 446-460, 2017 Jan 09.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27899597
7.
Transcription is regulated by NusA:NusG interaction.
Nucleic Acids Res
; 44(12): 5971-82, 2016 07 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27174929
8.
Correction to: Reproducibility and accuracy of microscale thermophoresis in the NanoTemper Monolith: a multi laboratory benchmark study.
Eur Biophys J
; 50(8): 1159-1160, 2021 Dec.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34652497
9.
Interdomain contacts control folding of transcription factor RfaH.
Nucleic Acids Res
; 41(22): 10077-85, 2013 Dec.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23990324
10.
Concerted transformation of a hyper-paused transcription complex and its reinforcing protein.
Nat Commun
; 15(1): 3040, 2024 Apr 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38589445
11.
On the ATP-dependent activation of the radical enzyme (R)-2-hydroxyisocaproyl-CoA dehydratase.
Biochemistry
; 51(33): 6609-22, 2012 Aug 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-22827463
12.
Transformation: the next level of regulation.
RNA Biol
; 9(12): 1418-23, 2012 Dec.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-23131843
13.
Structural and thermodynamic analyses of the ß-to-α transformation in RfaH reveal principles of fold-switching proteins.
Elife
; 112022 10 18.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36255050
14.
Structural basis for reductive radical formation and electron recycling in (R)-2-hydroxyisocaproyl-CoA dehydratase.
J Am Chem Soc
; 133(12): 4342-7, 2011 Mar 30.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-21366233
15.
Assessing and Improving Protein Sample Quality.
Methods Mol Biol
; 2263: 3-46, 2021.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33877592
16.
NusA directly interacts with antitermination factor Q from phage λ.
Sci Rep
; 10(1): 6607, 2020 04 20.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32313022
17.
Escherichia coli NusG Links the Lead Ribosome with the Transcription Elongation Complex.
iScience
; 23(8): 101352, 2020 Aug 21.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32726726
18.
Ancient Transcription Factors in the News.
mBio
; 10(1)2019 02 26.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30808693
19.
Reversible fold-switching controls the functional cycle of the antitermination factor RfaH.
Nat Commun
; 10(1): 702, 2019 02 11.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30742024
20.
The universally-conserved transcription factor RfaH is recruited to a hairpin structure of the non-template DNA strand.
Elife
; 72018 05 09.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-29741479