Structures of asymmetric ClpX hexamers reveal nucleotide-dependent motions in a AAA+ protein-unfolding machine.

Glynn, Steven E; Martin, Andreas; Nager, Andrew R; Baker, Tania A; Sauer, Robert T

Glynn, Steven E; Martin, Andreas; Nager, Andrew R; Baker, Tania A; Sauer, Robert T.

Afiliación

Glynn SE; Department of Biology, Howard Hughes Medical Institute, Massachusetts Institute of Technology, Cambridge, MA 02139, USA.

Cell ; 139(4): 744-56, 2009 Nov 13.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-19914167

Asunto(s)

Adenosina Trifosfatasas/química; Adenosina Trifosfatasas/metabolismo; Endopeptidasa Clp/química; Endopeptidasa Clp/metabolismo; Proteínas de Escherichia coli/química; Proteínas de Escherichia coli/metabolismo; Chaperonas Moleculares/química; Chaperonas Moleculares/metabolismo; ATPasas Asociadas con Actividades Celulares Diversas; Cristalografía por Rayos X; Modelos Moleculares; Nucleótidos/metabolismo; Conformación Proteica; Pliegue de Proteína

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Texto completo: 1 Banco de datos: MEDLINE Asunto principal: Adenosina Trifosfatasas / Chaperonas Moleculares / Proteínas de Escherichia coli / Endopeptidasa Clp Tipo de estudio: Prognostic_studies Idioma: En Año: 2009 Tipo del documento: Article

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