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1.
Chemistry ; 20(42): 13793-800, 2014 Oct 13.
Artículo en Inglés | MEDLINE | ID: mdl-25179684

RESUMEN

By combining NMR spectroscopy, transmission electron microscopy, and circular dichroism we have identified the structural determinants involved in the interaction of green tea catechins with Aß1-42, PrP106-126, and ataxin-3 oligomers. The data allow the elucidation of their mechanism of action, showing that the flavan-3-ol unit of catechins is essential for interaction. At the same time, the gallate moiety, when present, seems to increase the affinity for the target proteins. These results provide important information for the rational design of new compounds with anti-amyloidogenic activity and/or molecular tools for the specific targeting of amyloid aggregates in vivo.


Asunto(s)
Péptidos beta-Amiloides/metabolismo , Catequina/farmacología , Proteínas del Tejido Nervioso/metabolismo , Enfermedades Neurodegenerativas/prevención & control , Proteínas Nucleares/metabolismo , Fragmentos de Péptidos/metabolismo , Priones/metabolismo , Agregación Patológica de Proteínas/prevención & control , Proteínas Represoras/metabolismo , Té/química , Secuencia de Aminoácidos , Péptidos beta-Amiloides/química , Ataxina-3 , Productos Biológicos/química , Productos Biológicos/farmacología , Catequina/química , Flavonoides/química , Flavonoides/farmacología , Humanos , Datos de Secuencia Molecular , Proteínas del Tejido Nervioso/química , Enfermedades Neurodegenerativas/metabolismo , Resonancia Magnética Nuclear Biomolecular , Proteínas Nucleares/química , Fragmentos de Péptidos/química , Priones/química , Agregación Patológica de Proteínas/metabolismo , Proteínas Represoras/química
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