Your browser doesn't support javascript.
loading
Mostrar: 20 | 50 | 100
Resultados 1 - 1 de 1
Filtrar
Más filtros

Bases de datos
Tipo del documento
País de afiliación
Intervalo de año de publicación
1.
Apoptosis ; 23(1): 27-40, 2018 01.
Artículo en Inglés | MEDLINE | ID: mdl-29204721

RESUMEN

Annona muricata Linn or usually identified as soursop is a potential anticancer plant that has been widely reported to contain valuable chemopreventive agents known as annonaceous acetogenins. The antiproliferative and anticancer activities of this tropical and subtropical plant have been demonstrated in cell culture and animal studies. A. muricata L. exerts inhibition against numerous types of cancer cells, involving multiple mechanism of actions such as apoptosis, a programmed cell death that are mainly regulated by Bcl-2 family of proteins. Nonetheless, the binding mode and the molecular interactions of the plant's bioactive constituents have not yet been unveiled for most of these mechanisms. In the current study, we aim to elucidate the binding interaction of ten bioactive phytochemicals of A. muricata L. to three Bcl-2 family of antiapoptotic proteins viz. Bcl-2, Bcl-w and Mcl-1 using an in silico molecular docking analysis software, Autodock 4.2. The stability of the complex with highest affinity was evaluated using MD simulation. We compared the docking analysis of these substances with pre-clinical Bcl-2 inhibitor namely obatoclax. The study identified the potential chemopreventive agent among the bioactive compounds. We also characterized the important interacting residues of protein targets which involve in the binding interaction. Results displayed that anonaine, a benzylisoquinoline alkaloid, showed a high affinity towards the Bcl-2, thus indicating that this compound is a potent inhibitor of the Bcl-2 antiapoptotic family of proteins.


Asunto(s)
Annona/química , Antineoplásicos Fitogénicos/química , Proteínas Reguladoras de la Apoptosis/antagonistas & inhibidores , Aporfinas/química , Dioxoles/química , Proteína 1 de la Secuencia de Leucemia de Células Mieloides/antagonistas & inhibidores , Proteínas Proto-Oncogénicas c-bcl-2/antagonistas & inhibidores , Pirroles/química , Antineoplásicos Fitogénicos/aislamiento & purificación , Antineoplásicos Fitogénicos/farmacología , Apoptosis/efectos de los fármacos , Proteínas Reguladoras de la Apoptosis/química , Proteínas Reguladoras de la Apoptosis/genética , Proteínas Reguladoras de la Apoptosis/metabolismo , Aporfinas/aislamiento & purificación , Aporfinas/farmacología , Sitios de Unión , Dioxoles/aislamiento & purificación , Dioxoles/farmacología , Expresión Génica , Humanos , Interacciones Hidrofóbicas e Hidrofílicas , Indoles , Simulación del Acoplamiento Molecular , Proteína 1 de la Secuencia de Leucemia de Células Mieloides/química , Proteína 1 de la Secuencia de Leucemia de Células Mieloides/genética , Proteína 1 de la Secuencia de Leucemia de Células Mieloides/metabolismo , Extractos Vegetales/química , Hojas de la Planta/química , Unión Proteica , Conformación Proteica en Hélice alfa , Conformación Proteica en Lámina beta , Dominios y Motivos de Interacción de Proteínas , Proteínas Proto-Oncogénicas c-bcl-2/química , Proteínas Proto-Oncogénicas c-bcl-2/genética , Proteínas Proto-Oncogénicas c-bcl-2/metabolismo , Pirroles/aislamiento & purificación , Pirroles/farmacología , Homología Estructural de Proteína
SELECCIÓN DE REFERENCIAS
DETALLE DE LA BÚSQUEDA