Structural basis for the extreme thermostability of D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Thermotoga maritima: analysis based on homology modelling.

Szilágyi, A; Závodszky, P

Szilágyi, A; Závodszky, P.

Afiliação

Szilágyi A; Institute of Enzymology, Hungarian Academy of Sciences, Budapest, Hungary.

Protein Eng ; 8(8): 779-89, 1995 Aug.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-8637847

Assuntos

Geobacillus stearothermophilus/enzimologia; Gliceraldeído-3-Fosfato Desidrogenases/química; Bactérias Anaeróbias Gram-Negativas/enzimologia; Conformação Proteica; Sequência de Aminoácidos; Animais; Gráficos por Computador; Estabilidade Enzimática; Temperatura Alta; Humanos; Cinética; Substâncias Macromoleculares; Modelos Estruturais; Dados de Sequência Molecular; Nephropidae; Estrutura Secundária de Proteína; Homologia de Sequência de Aminoácidos; Termodinâmica

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Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Conformação Proteica / Geobacillus stearothermophilus / Gliceraldeído-3-Fosfato Desidrogenases / Bactérias Anaeróbias Gram-Negativas Tipo de estudo: Prognostic_studies Idioma: En Revista: Protein Eng Ano de publicação: 1995 Tipo de documento: Article País de afiliação: Hungria

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