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1.
J Cell Biol ; 223(7)2024 07 01.
Artículo en Inglés | MEDLINE | ID: mdl-38722278

RESUMEN

Aberrant proteins located in the endoplasmic reticulum (ER) undergo rapid ubiquitination by multiple ubiquitin (Ub) E3 ligases and are retrotranslocated to the cytosol as part of the ER-associated degradation (ERAD). Despite several ERAD branches involving different Ub E3 ligases, the molecular machinery responsible for these ERAD branches in mammalian cells remains not fully understood. Through a series of multiplex knockdown/knockout experiments with real-time kinetic measurements, we demonstrate that HERC3 operates independently of the ER-embedded ubiquitin ligases RNF5 and RNF185 (RNF5/185) to mediate the retrotranslocation and ERAD of misfolded CFTR. While RNF5/185 participates in the ERAD process of both misfolded ABCB1 and CFTR, HERC3 uniquely promotes CFTR ERAD. In vitro assay revealed that HERC3 directly interacts with the exposed membrane-spanning domains (MSDs) of CFTR but not with the MSDs embedded in liposomes. Therefore, HERC3 could play a role in the quality control of MSDs in the cytoplasm and might be crucial for the ERAD pathway of select membrane proteins.


Asunto(s)
Degradación Asociada con el Retículo Endoplásmico , Proteínas de la Membrana , Ubiquitina-Proteína Ligasas , Humanos , Regulador de Conductancia de Transmembrana de Fibrosis Quística/metabolismo , Regulador de Conductancia de Transmembrana de Fibrosis Quística/genética , Proteínas de Unión al ADN , Retículo Endoplásmico/metabolismo , Factores de Intercambio de Guanina Nucleótido/metabolismo , Factores de Intercambio de Guanina Nucleótido/genética , Células HEK293 , Células HeLa , Proteínas de la Membrana/química , Proteínas de la Membrana/metabolismo , Unión Proteica , Dominios Proteicos , Pliegue de Proteína , Ubiquitina-Proteína Ligasas/metabolismo , Ubiquitina-Proteína Ligasas/genética , Ubiquitinación
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