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1.
J Struct Biol ; 194(1): 129-37, 2016 Apr.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-26868106

RESUMO

Escherichia coli nucleoids were compacted by the inert polymer polyethylene glycol (PEG) in the presence of the H-NS protein. The protein by itself appears to have little impact on the size of the nucleoids as determined by fluorescent microscopy. However, it has a significant impact on the nucleoidal collapse by PEG. This is quantitatively explained by assuming the H-NS protein enhances the effective diameter of the DNA helix leading to an increase in the depletion forces induced by the PEG. Ultimately, however, the free energy of the nucleoid itself turns out to be independent of the H-NS concentration. This is because the enhancement of the supercoil excluded volume is negligible. The experiments on the nucleoids are corroborated by dynamic light scattering and EMSA analyses performed on DNA plasmids in the presence of PEG and H-NS.


Assuntos
DNA Bacteriano/metabolismo , Proteínas de Escherichia coli/metabolismo , Escherichia coli/metabolismo , Proteínas de Fímbrias/metabolismo , Polímeros/metabolismo , Algoritmos , DNA Bacteriano/química , DNA Bacteriano/genética , Escherichia coli/química , Escherichia coli/genética , Proteínas de Escherichia coli/química , Proteínas de Escherichia coli/genética , Proteínas de Fímbrias/química , Proteínas de Fímbrias/genética , Cinética , Microscopia de Fluorescência , Plasmídeos/química , Plasmídeos/genética , Plasmídeos/metabolismo , Polietilenoglicóis/química , Polietilenoglicóis/metabolismo , Polímeros/química , Ligação Proteica
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