Phenylalanine 664 of dipeptidyl peptidase (DPP) 7 and Phenylalanine 671 of DPP11 mediate preference for P2-position hydrophobic residues of a substrate.

Rouf, Shakh M A; Ohara-Nemoto, Yuko; Ono, Toshio; Shimoyama, Yu; Kimura, Shigenobu; Nemoto, Takayuki K

Rouf, Shakh M A; Ohara-Nemoto, Yuko; Ono, Toshio; Shimoyama, Yu; Kimura, Shigenobu; Nemoto, Takayuki K.

Afiliación

Rouf SM; Department of Oral Molecular Biology, Course of Medical and Dental Sciences, Nagasaki University Graduate School of Biomedical Sciences, 1-7-1 Sakamoto, Nagasaki 852-8588, Japan.

FEBS Open Bio ; 3: 177-83, 2013.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-23772391

Palabras clave

DPP, dipeptidyl-peptidase; DPP11; DPP7; Dipeptidyl-peptidase; GluV8, glutamyl endopeptidase from Staphylococcus aureus; H.I., hydrophobicity index at pH 7.0; MCA, 4-methylcoumaryl-7-amide; P2 position; Porphyromonas gingivalis; Substrate specificity; Z-, benzyloxycarbonyl; ac-, acetyl; boc, t-butyloxycarbonyl-[(2S)-2-amino-3-(benzyloxycarbonyl) propionyl]; pNA, ß-naphthylamide hydrochloride

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