1.
J Mol Biol
; 348(2): 399-408, 2005 Apr 29.
Artículo
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| MEDLINE
| ID: mdl-15811376
RESUMEN
WW domains are small protein-protein interaction modules that recognize proline-rich stretches in proteins. The class II tandem WW domains of the formin binding protein 11 (FBP11) recognize specifically proteins containing PPLPp motifs as present in the formins that are involved in limb and kidney development, and in the methyl-CpG-binding protein 2 (MeCP2), associated with the Rett syndrome. The interaction involves the specific recognition of a leucine side-chain. Here, we report on the novel structure of the complex formed by the FPB11WW1 domain and the formin fragment APPTPPPLPP revealing the specificity determinants of class II WW domains.
Asunto(s)
Proteínas Portadoras/química , Proteínas Portadoras/metabolismo , Proteínas Fetales/química , Proteínas Fetales/metabolismo , Proteínas Nucleares/química , Proteínas Nucleares/metabolismo , Péptidos/química , Péptidos/metabolismo , Secuencia de Aminoácidos , Animales , Proteínas Portadoras/genética , Mapeo Epitopo , Forminas , Humanos , Ligandos , Proteínas de Microfilamentos , Modelos Moleculares , Datos de Secuencia Molecular , Resonancia Magnética Nuclear Biomolecular , Estructura Terciaria de Proteína , Alineación de Secuencia , Relación Estructura-Actividad , Especificidad por Sustrato , Termodinámica
2.
J Biomol NMR
; 36 Suppl 1: 30, 2006.
Artículo
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| ID: mdl-16680406