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1.
Biochim Biophys Acta ; 1808(10): 2374-89, 2011 Oct.
Artículo en Inglés | MEDLINE | ID: mdl-21756874

RESUMEN

The interaction of the extra-membranous domain of tetrameric inwardly rectifying Kir2.1 ion channels (Kir2.1NC(4)) with the membrane associated guanylate kinase protein PSD-95 has been studied using Transmission Electron Microscopy in negative stain. Three types of complexes were observed in electron micrographs corresponding to a 1:1 complex, a large self-enclosed tetrad complex and extended chains of linked channel domains. Using models derived from small angle X-ray scattering experiments in which high resolution structures from X-ray crystallographic and Nuclear Magnetic Resonance studies are positioned, the envelopes from single particle analysis can be resolved as a Kir2.1NC(4):PSD-95 complex and a tetrad of this unit (Kir2.1NC(4):PSD-95)(4). The tetrad complex shows the close association of the Kir2.1 cytoplasmic domains and the influence of PSD-95 mediated self-assembly on the clustering of these channels.


Asunto(s)
Citoplasma/metabolismo , Péptidos y Proteínas de Señalización Intracelular/metabolismo , Proteínas de la Membrana/metabolismo , Canales de Potasio de Rectificación Interna/metabolismo , Homólogo 4 de la Proteína Discs Large , Humanos , Péptidos y Proteínas de Señalización Intracelular/química , Proteínas de la Membrana/química , Microscopía Electrónica de Transmisión , Modelos Moleculares , Resonancia Magnética Nuclear Biomolecular , Canales de Potasio de Rectificación Interna/química , Unión Proteica , Reproducibilidad de los Resultados , Dispersión de Radiación
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