Detalles de la búsqueda
1.
The structure of fly Teneurin-m reveals an asymmetric self-assembly that allows expansion into zippers.
EMBO Rep
; 24(6): e56728, 2023 06 05.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37165720
2.
Structural/functional studies of Trio provide insights into its configuration and show that conserved linker elements enhance its activity for Rac1.
J Biol Chem
; 298(8): 102209, 2022 08.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-35779635
3.
Structure of the extracellular region of the adhesion GPCR CELSR1 reveals a compact module which regulates G protein-coupling.
bioRxiv
; 2024 Jan 27.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38328199
4.
The far extracellular CUB domain of the adhesion GPCR ADGRG6/GPR126 is a key regulator of receptor signaling.
bioRxiv
; 2024 May 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38766069
5.
Structural analysis and conformational dynamics of a holo-adhesion GPCR reveal interplay between extracellular and transmembrane domains.
bioRxiv
; 2024 Feb 26.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-38464178
6.
The adhesion GPCRs CELSR1-3 and LPHN3 engage G proteins via distinct activation mechanisms.
bioRxiv
; 2023 Apr 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37066404
7.
The adhesion GPCRs CELSR1-3 and LPHN3 engage G proteins via distinct activation mechanisms.
Cell Rep
; 42(6): 112552, 2023 06 27.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-37224017
8.
Isoform- and ligand-specific modulation of the adhesion GPCR ADGRL3/Latrophilin3 by a synthetic binder.
Nat Commun
; 14(1): 635, 2023 02 06.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-36746957
9.
Structure of the C-terminal guanine nucleotide exchange factor module of Trio in an autoinhibited conformation reveals its oncogenic potential.
Sci Signal
; 12(569)2019 02 19.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-30783010
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