The structure of human DNase I bound to magnesium and phosphate ions points to a catalytic mechanism common to members of the DNase I-like superfamily.

Parsiegla, Goetz; Noguere, Christophe; Santell, Lydia; Lazarus, Robert A; Bourne, Yves

Parsiegla, Goetz; Noguere, Christophe; Santell, Lydia; Lazarus, Robert A; Bourne, Yves.

Afiliación

Parsiegla G; Architecture et Fonction des Macromolécules Biologiques, Aix-Marseille Université and CNRS UMR 7257, Parc Scientifique et Technonlogique de Luminy, Case 932, 163 Avenue de Luminy, 13288 Marseille cedex 09, France. goetz.parsiegla@imm.cnrs.fr

Biochemistry ; 51(51): 10250-8, 2012 Dec 21.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-23215638

Asunto(s)

ADN/metabolismo; Desoxirribonucleasa I/metabolismo; Magnesio/metabolismo; Fosfatos/metabolismo; Asparagina/metabolismo; Catálisis; Dominio Catalítico; Cristalografía por Rayos X; Desoxirribonucleasa I/genética; Humanos; Modelos Moleculares; Proteínas Recombinantes/genética; Proteínas Recombinantes/metabolismo; Viscosidad

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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Banco de datos: MEDLINE Asunto principal: Fosfatos / ADN / Desoxirribonucleasa I / Magnesio Límite: Humans Idioma: En Revista: Biochemistry Año: 2012 Tipo del documento: Article País de afiliación: Francia

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