Structural basis for dual specificity of yeast N-terminal amidase in the N-end rule pathway.

Kim, Min Kyung; Oh, Sun Joo; Lee, Byung-Gil; Song, Hyun Kyu

Kim, Min Kyung; Oh, Sun Joo; Lee, Byung-Gil; Song, Hyun Kyu.

Afiliación

Kim MK; Department of Life Sciences, Korea University, Seoul 02841, Korea.
Oh SJ; Department of Life Sciences, Korea University, Seoul 02841, Korea.
Lee BG; Department of Life Sciences, Korea University, Seoul 02841, Korea.
Song HK; Department of Life Sciences, Korea University, Seoul 02841, Korea hksong@korea.ac.kr.

Proc Natl Acad Sci U S A ; 113(44): 12438-12443, 2016 11 01.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-27791147

Asunto(s)

Amidohidrolasas/química; Conformación Proteica; Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/química; Saccharomyces cerevisiae/enzimología; Amidohidrolasas/genética; Amidohidrolasas/metabolismo; Secuencia de Aminoácidos; Asparagina/química; Asparagina/genética; Asparagina/metabolismo; Dominio Catalítico; Cristalografía por Rayos X; Glutamina/química; Glutamina/genética; Glutamina/metabolismo; Enlace de Hidrógeno; Cinética; Modelos Moleculares; Péptidos/química; Péptidos/genética; Péptidos/metabolismo; Proteolisis; Saccharomyces cerevisiae/genética; Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/genética; Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/metabolismo; Homología de Secuencia de Aminoácido; Especificidad por Sustrato

Palabras clave

N-end rule; Nta1; dual specificity; nitrilase superfamily

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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Banco de datos: MEDLINE Asunto principal: Conformación Proteica / Saccharomyces cerevisiae / Proteínas de Saccharomyces cerevisiae / Amidohidrolasas Idioma: En Revista: Proc Natl Acad Sci U S A Año: 2016 Tipo del documento: Article

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