The structure of a GH149 ß-(1 â 3) glucan phosphorylase reveals a new surface oligosaccharide binding site and additional domains that are absent in the disaccharide-specific GH94 glucose-ß-(1 â 3)-glucose (laminaribiose) phosphorylase.

Kuhaudomlarp, Sakonwan; Stevenson, Clare E M; Lawson, David M; Field, Robert A

The structure of a GH149 ß-(1 â 3) glucan phosphorylase reveals a new surface oligosaccharide binding site and additional domains that are absent in the disaccharide-specific GH94 glucose-ß-(1 â 3)-glucose (laminaribiose) phosphorylase.

Kuhaudomlarp, Sakonwan; Stevenson, Clare E M; Lawson, David M; Field, Robert A.

Afiliación

Kuhaudomlarp S; Department of Biological Chemistry, John Innes Centre, Norwich Research Park, Norwich, UK.
Stevenson CEM; Department of Biological Chemistry, John Innes Centre, Norwich Research Park, Norwich, UK.
Lawson DM; Department of Biological Chemistry, John Innes Centre, Norwich Research Park, Norwich, UK.
Field RA; Department of Biological Chemistry, John Innes Centre, Norwich Research Park, Norwich, UK.

Proteins ; 87(10): 885-892, 2019 10.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-31134667

Asunto(s)

Proteínas Bacterianas/química; Glucosiltransferasas/química; Glicósidos/metabolismo; Oligosacáridos/metabolismo; Fosforilasas/química; beta-Glucanos/metabolismo; Proteínas Bacterianas/metabolismo; Sitios de Unión; Dominio Catalítico; Cristalografía por Rayos X; Glucosiltransferasas/metabolismo; Glicósidos/química; Modelos Moleculares; Oligosacáridos/química; Fosforilasas/metabolismo; Conformación Proteica; Dominios Proteicos; Especificidad por Sustrato; beta-Glucanos/química

Palabras clave

carbohydrate-active enzyme; glycoside phosphorylase; oligosaccharide; surface binding site

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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Banco de datos: MEDLINE Asunto principal: Oligosacáridos / Proteínas Bacterianas / Beta-Glucanos / Glucosiltransferasas / Fosforilasas / Glicósidos Idioma: En Revista: Proteins Asunto de la revista: BIOQUIMICA Año: 2019 Tipo del documento: Article País de afiliación: Reino Unido

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