The 3A6-TCR/superagonist/HLA-DR2a complex shows similar interface and reduced flexibility compared to the complex with self-peptide.

Salutari, Ilaria; Martin, Roland; Caflisch, Amedeo

Salutari, Ilaria; Martin, Roland; Caflisch, Amedeo.

Afiliación

Salutari I; Department of Biochemistry, University of Zürich, Zürich, Switzerland.
Martin R; Department of Neurology, University Hospital Zürich, Zürich, Switzerland.
Caflisch A; Department of Biochemistry, University of Zürich, Zürich, Switzerland.

Proteins ; 88(1): 31-46, 2020 01.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-31237711

Asunto(s)

Antígeno HLA-DR2/metabolismo; Proteína Básica de Mielina/metabolismo; Receptores de Antígenos de Linfocitos T/metabolismo; Secuencia de Aminoácidos; Sitios de Unión; Antígeno HLA-DR2/química; Humanos; Simulación del Acoplamiento Molecular; Simulación de Dinámica Molecular; Proteína Básica de Mielina/química; Péptidos/química; Péptidos/metabolismo; Unión Proteica; Conformación Proteica; Receptores de Antígenos de Linfocitos T/química

Palabras clave

MHC II peptides; T-cell receptor; major histocompatibility complex; molecular dynamics; residue contact maps; structural flexibility

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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Banco de datos: MEDLINE Asunto principal: Receptores de Antígenos de Linfocitos T / Antígeno HLA-DR2 / Proteína Básica de Mielina Límite: Humans Idioma: En Revista: Proteins Asunto de la revista: BIOQUIMICA Año: 2020 Tipo del documento: Article País de afiliación: Suiza

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