Histone monoubiquitylation position determines specificity and direction of enzymatic cross-talk with histone methyltransferases Dot1L and PRC2.

Whitcomb, Sarah J; Fierz, Beat; McGinty, Robert K; Holt, Matthew; Ito, Takashi; Muir, Tom W; Allis, C David

Whitcomb, Sarah J; Fierz, Beat; McGinty, Robert K; Holt, Matthew; Ito, Takashi; Muir, Tom W; Allis, C David.

Afiliación

Whitcomb SJ; Laboratory of Chromatin Biology and Epigenetics, The Rockefeller University, New York, New York 10065, USA.

J Biol Chem ; 287(28): 23718-25, 2012 Jul 06.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-22619169

Asunto(s)

N-Metiltransferasa de Histona-Lisina/metabolismo; Histonas/metabolismo; Nucleosomas/metabolismo; Ubiquitinación; Animales; Western Blotting; Electroforesis en Gel de Poliacrilamida; Histona Metiltransferasas; N-Metiltransferasa de Histona-Lisina/química; N-Metiltransferasa de Histona-Lisina/genética; Histonas/química; Histonas/genética; Humanos; Lisina/genética; Lisina/metabolismo; Metilación; Metiltransferasas/química; Metiltransferasas/genética; Metiltransferasas/metabolismo; Modelos Moleculares; Mutación; Nucleosomas/química; Nucleosomas/genética; Unión Proteica; Estructura Terciaria de Proteína; Xenopus laevis

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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Banco de datos: MEDLINE Asunto principal: Histonas / Nucleosomas / N-Metiltransferasa de Histona-Lisina / Ubiquitinación Límite: Animals / Humans Idioma: En Revista: J Biol Chem Año: 2012 Tipo del documento: Article País de afiliación: Estados Unidos

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