Structure of an SspH1-PKN1 complex reveals the basis for host substrate recognition and mechanism of activation for a bacterial E3 ubiquitin ligase.

Keszei, Alexander F A; Tang, Xiaojing; McCormick, Craig; Zeqiraj, Elton; Rohde, John R; Tyers, Mike; Sicheri, Frank

Keszei, Alexander F A; Tang, Xiaojing; McCormick, Craig; Zeqiraj, Elton; Rohde, John R; Tyers, Mike; Sicheri, Frank.

Afiliación

Keszei AF; Lunenfeld-Tanenbaum Research Institute, Mount Sinai Hospital, Toronto, Ontario, Canada.

Mol Cell Biol ; 34(3): 362-73, 2014 Feb.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-24248594

Asunto(s)

Proteínas Bacterianas/metabolismo; Proteína Quinasa C/metabolismo; Ubiquitina-Proteína Ligasas/metabolismo; Secuencias de Aminoácidos; Secuencia de Aminoácidos; Proteínas Bacterianas/química; Proteínas Bacterianas/genética; Sitios de Unión/genética; Dominio Catalítico; Cristalografía por Rayos X; Células HEK293; Humanos; Immunoblotting; Modelos Moleculares; Mutación; Complejo de la Endopetidasa Proteasomal/metabolismo; Unión Proteica; Proteína Quinasa C/química; Proteína Quinasa C/genética; Estructura Terciaria de Proteína; Receptores Androgénicos/metabolismo; Salmonella/genética; Salmonella/metabolismo; Especificidad por Sustrato; Ubiquitina-Proteína Ligasas/genética; Ubiquitinación

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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Banco de datos: MEDLINE Asunto principal: Proteínas Bacterianas / Proteína Quinasa C / Ubiquitina-Proteína Ligasas Límite: Humans Idioma: En Revista: Mol Cell Biol Año: 2014 Tipo del documento: Article País de afiliación: Canadá

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