Detalhe da pesquisa
1.
Tuning Hsp104 specificity to selectively detoxify α-synuclein.
Mol Cell
; 83(18): 3314-3332.e9, 2023 09 21.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-37625404
2.
DAXX represents a new type of protein-folding enabler.
Nature
; 597(7874): 132-137, 2021 09.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-34408321
3.
Structural and kinetic basis for the regulation and potentiation of Hsp104 function.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 117(17): 9384-9392, 2020 04 28.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-32277033
4.
AAA+ proteins: one motor, multiple ways to work.
Biochem Soc Trans
; 50(2): 895-906, 2022 04 29.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-35356966
5.
Hydrogen exchange reveals Hsp104 architecture, structural dynamics, and energetics in physiological solution.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 116(15): 7333-7342, 2019 04 09.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-30918129
6.
Hsp104 and Potentiated Variants Can Operate as Distinct Nonprocessive Translocases.
Biophys J
; 116(10): 1856-1872, 2019 05 21.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-31027887
7.
Potentiating Hsp104 activity via phosphomimetic mutations in the middle domain.
FEMS Yeast Res
; 18(5)2018 08 01.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-29788207
8.
Avidity for Polypeptide Binding by Nucleotide-Bound Hsp104 Structures.
Biochemistry
; 56(15): 2071-2075, 2017 04 18.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-28379007
9.
Examination of ClpB Quaternary Structure and Linkage to Nucleotide Binding.
Biochemistry
; 55(12): 1758-71, 2016 Mar 29.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-26891079
10.
Escherichia coli ClpB is a non-processive polypeptide translocase.
Biochem J
; 470(1): 39-52, 2015 Aug 15.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-26251445
11.
Examination of the dynamic assembly equilibrium for E. coli ClpB.
Proteins
; 83(11): 2008-24, 2015 Nov.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-26313457
12.
Examination of polypeptide substrate specificity for Escherichia coli ClpB.
Proteins
; 83(1): 117-34, 2015 Jan.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-25363713
13.
Characterization of calmodulin-Fas death domain interaction: an integrated experimental and computational study.
Biochemistry
; 53(16): 2680-8, 2014 Apr 29.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-24702583
14.
Design principles to tailor Hsp104 therapeutics.
bioRxiv
; 2024 Apr 28.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-38712168
15.
Defining RNA oligonucleotides that reverse deleterious phase transitions of RNA-binding proteins with prion-like domains.
bioRxiv
; 2023 Sep 04.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-37732211
16.
Conformational plasticity of the ClpAP AAA+ protease couples protein unfolding and proteolysis.
Nat Struct Mol Biol
; 27(5): 406-416, 2020 05.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-32313240
17.
The extent of Ssa1/Ssa2 Hsp70 chaperone involvement in nuclear protein quality control degradation varies with the substrate.
Mol Biol Cell
; 31(3): 221-233, 2020 02 01.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-31825716
18.
Therapeutic genetic variation revealed in diverse Hsp104 homologs.
Elife
; 92020 12 15.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-33319748
19.
Structural basis for substrate gripping and translocation by the ClpB AAA+ disaggregase.
Nat Commun
; 10(1): 2393, 2019 06 03.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-31160557
20.
Mining Disaggregase Sequence Space to Safely Counter TDP-43, FUS, and α-Synuclein Proteotoxicity.
Cell Rep
; 28(8): 2080-2095.e6, 2019 08 20.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-31433984